Зв'язок біологічної активності білків зі своїми структурою. Від чого залежить біологічна активність білків та пептидів у складі місцевих препаратів Які структури реалізують біологічну активність білка

Джерело: "Посібник для інструкторів-громадських працівників, студентів", укладач: О.І. Тютюнник (майстер спорту СРСР із важкої атлетики)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg​

БУДОВА БІЛКІВ

Білки – природні високомолекулярні органічні сполуки, побудовані з 20 амінокислот. Молекула білка - полімер, що не розгалужується, мінімальна структурна одиниця якого - мономер - представлена ​​амінокислотою. Амінокислоти в молекулі білка з'єднані карбамідним (поліпептидним) зв'язком у довгі ланцюги. Молекулярна маса – від кількох тисяч до кількох мільйонів атомних одиниць. Залежно від форми білкової молекули розрізняють глобулярні та фібрилярні білки.

Глобулярні білки відрізняються кулястою формою молекули, розчиняються у воді та сольових розчинах. Хороша розчинність пояснюється локалізацією на поверхні глобули заряджених амінокислотних залишків, оточених гідратною оболонкою, що забезпечує гарний контакт із розчинником. До цієї групи відносяться всі ферменти та більшість біологічно активних білків.

Фібрилярні білки характеризуються волокнистою структурою, практично нерозчинні у воді та сольових розчинах. Поліпептидні ланцюги в молекулах розташовані паралельно одна до одної. Беруть участь у освіті структурних елементів сполучної тканини (колагени, кератини, еластини). Особлива група – складні білки, до складу яких крім амінокислот входять вуглеводи, нуклеїнові кислоти тощо. У всіх живих організмах білки відіграють дуже важливу роль. Вони беруть участь у побудові клітин та тканин, є біокаталізаторами (ферменти), гормонами, дихальними пігментами (гемоглобіни), захисними речовинами (імуноглобуліни) та ін. Біосинтез білків відбувається на рибосомах і визначається кодом нуклеїнових кислот у процесі трансляції.

20 амінокислот, з'єднаних один з одним у ціні і чергуються в різних послідовностях, виявляють все різноманіття природних білків. Організм людини здатний утворювати багато амінокислот з інших речовин пиши, проте 9 амінокислот він не може синтезувати сам і обов'язково повинен отримувати їх з їжею. Такі кислоти називають незамінними або есенціальними. Це валін, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін, гістидин. До замінних амінокислот відносяться аланін, аспарагін, аспарагінова кислота, аргінін, гліцин, глутамін, глутамінова кислота, пролін, цистеїн, тирозин, серії. Якщо в білку немає якоїсь незамінної амінокислоти, білок не буде засвоєний повністю. З цієї точки зору, продукти тваринного походження (м'ясо, риба, молоко) більше відповідають потребам людини, ніж рослинні продукти.

Первинна структура - поняття, що означає послідовність амінокислотних залишків у білку. Пептидна зв'язок - основний вид зв'язку, що визначає первинну структуру.

Вторинна структура характеризує форму білкового ланцюга у просторі. Ця форма змінюється залежно від набору амінокислот та їх послідовності поліпептидної ланцюга. Розрізняють дві основні форми вторинної структури: α-спіраль та β-конфігурацію. Форму α-спіралі мають багато білків. Подати її можна як правильну спіраль, утворену на поверхні циліндра. Стійкість спіралеподібної конфігурації визначається численними водневими зв'язками між СО-і NH-групами пептидних зв'язків; β-конфігурація властива невеликій кількості білків. За формою цю структуру можна порівняти з хутром гармошки (складчаста структура)

Третинна структура виникає завдяки згинам пептидного ланцюга у просторі. Уявити цю конфігурацію можна як спірати, утворену на циліндрі, вісь якого періодично змінює напрямок, що призводить до утворення згинів.

ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

Розчинністьзалежить від рН розчину, природи розчинника (його діелектричної проникності), концентрації електроліту, тобто. від іонної сили та виду протиіону та від структури білка. Добре розчинні глобулярні білки, значно гірші – фібрилярні. При низькій іонній силі іони підвищують розчинність білка, нейтралізуючи його заряджені групи. Так, еуглобуліни нерозчинні у воді, але розчиняються у слабких розчинах кухонної солі. При високій іонній силі іони сприяють осадженню білків, хіба що конкуруючи з нею за молекули води - про висолювання білків. Органічні розчинники беруть в облогу білки, викликаючи їх денатурацію.

Електролітичні властивостібілків обумовлені тим, що в основному середовищі молекули поводяться як поліаніони з негативним, а в кислому середовищі – з позитивним сумарним зарядом. Це визначає здатність білків мігрувати в електричному полі до анода чи катода, залежно від сумарного заряду. На цій властивості білків заснований аналіз їх суміші – електрофорез.
Денатурація білка – наслідок розриву слабких зв'язків, що веде до руйнування вторинної та третинної структур. Молекула денатурованого білка невпорядкована - вона набуває характеру випадкового (статистичного) клубка. Як правило, денатурація білка необоротна, але в деяких випадках після усунення агента, що денатурує, може відбутися ренатурація - відновлення вторинної і третинної структур і властивостей.

Денатуруючі агенти:високі температури (розрив водневих та гідрофобних зв'язків), кислоти та основи (порушення електростатичних зв'язків), органічні розчинники (порушення переважно гідрофобних зв'язків).

До денатуруючих агентів відносяться також детергенти, солі важких металів, ультрафіолет та інші види випромінювань.

Денатурація не порушує ковалентних зв'язків, але підвищує їхню доступність для інших факторів, зокрема для ензимів.

ФУНКЦІЇ БІЛКІВ

Каталітична чи ферментативна.Усі хімічні перетворення у живому організмі протікають за участю каталізаторів. Біологічні каталізатори (ферменти) за хімічною природою білки, що каталізують в організмі хімічні перетворення, з яких складається обмін речовин.

Транспортна функція.Білки транспортують чи переносять біологічно значимі сполуки в організмі. В одних випадках з'єднання, що транспортується, сорбується білковою молекулою. Це захищає їх від руйнування та забезпечує перенесення зі струмом крові. Цей вид транспорту називають пасивним. За допомогою мембранних білків переносяться з'єднання із зон з низькою концентрацією в зону з високою. Це пов'язано з помітним споживанням енергії та називається активним транспортом.

Механохімічна функція- Здатність деяких білків змінювати конформацію, тобто. зменшувати довжину молекули, скорочуватися. Такі білки називають скорочувальними (м'язові білки), оскільки виконують механічну роботу з допомогою енергії хімічних зв'язків.

Структурна(Пластична) функція виконується головним чином фібрилярними білками - елементами клітинних мембран. Ці білки у складі сполучних тканин забезпечують їх міцність і еластичність: кератин вовни та волосся, колагени сухожиль, шкіри, хрящів, стінок судин і тканин, що зв'язують.

Гормональна функція(функція управління) реалізується гормонами пептидної чи білкової природи. Вони впливають на продукцію або активність білків-ферментів і змінюють швидкість хімічних реакцій, що каталізуються ними, тобто. керують обмінними процесами

Захисна функціябілків реалізується антитілами, інтерферонами, фібриногеном.

Антитіла- сполуки білкової природи, синтез яких індукується у процесі імунної відповіді; - реакції організму на проникнення у внутрішнє середовище сторонніх білків або інших антигенних компонентів (наприклад, високомолекулярних вуглеводів). Антитіла, поєднуючись з антигеном, утворюють нерозчинний комплекс, роблячи антиген безпечним для організму.

Інтерферони- глюкопротеїни, що синтезуються клітиною після проникнення до неї вірусу. На відміну від антитіл, інтерферони не взаємодіють з антигеном, а викликають утворення внутрішньоклітинних ферментів. Вони блокують синтез вірусних білків, перешкоджаючи копіюванню вірусної інформації. Це зупиняє розмноження вірусу.

Фібриноген- Розчинний білок плазми, який на останній стадії процесу згортання крові трансформується в фібрин - нерозчинний білок. Фібрин утворює каркас тромбу, що обмежує крововтрату.

Плазмін- Білок плазми, що каталізує розщеплення фібрину. Це забезпечує відновлення прохідності судини, закупореного фібриновим згустком.

Енергетична функціябілків забезпечується за рахунок частини амінокислот, що вивільняються при розщепленні білка в тканинах. У процесі окислювально-відновного розпаду амінокислоти вивільняють енергію та синтезують енергоносій - АТФ (аденозинтрифосфорна кислота). Перед білка припадає близько 18% енергоспоживання людини.

ЗАсвоєння білків

Серед органічних речовин живої матерії білки за своїм значенням та біологічними функціями займають особливе місце. Близько 30% всіх білків людського тіла перебувають у м'язах, близько 20% – у кістках та сухожиллях та близько 10% – у шкірі. Але найважливішими білками є ферменти. Кількість їх в організмі невелика, проте вони керують рядом важливих хімічних реакцій. Усі процеси, що відбуваються в організмі: перетравлення їжі, окисні реакції, активність залоз внутрішньої секреції, м'язова діяльність та робота мозку – регулюються ферментами. Різноманітність їх величезна. У поодинокій клітині їх багато сотень.

Білки або, як їх інакше називають, протеїни мають дуже складну будову і є найбільш складними з поживних речовин. Білки – обов'язкова складова частина всіх живих клітин. До складу білків входять вуглець, водень, кисень, азот, сіркаі іноді фосфор. Найбільш характерна для білка наявність у ньому азоту.

Інші поживні речовини азоту не містять. Тому білок називають азотовмісною речовиною. Основні азотовмісні речовини, з яких складається білок – це амінокислоти. Кількість амінокислот невелика - їх відомо лише 28. Все величезне розмаїття білків, що зустрічаються в природі, є різним поєднанням відомих амінокислот. Від їхнього поєднання залежать властивості та якості білків.

При з'єднанні двох або декількох амінокислот утворюється складніша сполука - поліпептид. Поліпептиди, з'єднуючись, утворюють ще більші і складніші частки і в результаті - складну молекулу білка.

У травному трактічерез ряд проміжних стадій (альбумози та пептони) білки розщеплюються на простіші сполуки (поліпептиди) і далі на амінокислоти. Амінокислоти, на відміну білка, легко всмоктуються і засвоюються організмом. Вони застосовуються організмом освіти свого специфічного білка. Якщо ж внаслідок надлишкового надходження амінокислот їхнє розщеплення в тканинах триває, то вони окислюються до вуглекислого газу та води.

Більшість білків розчиняються у воді. Молекули білків через їх великих розмірівмайже не проходять через пори клітинних мембран. При нагріванні водяні розчини білків згортаються. Існують білки (наприклад, желатину), які розчиняються у воді тільки при нагріванні.

При поглинанні їжа спочатку потрапляє в ротову порожнину, а потім стравоходу в шлунок. Чистий шлунковий сік безбарвний, має кислу реакцію, яка обумовлена ​​наявністю соляної кислоти концентрації 0,5%.

Шлунковий сік має властивість перетравлювати їжу, що пов'язано з наявністю в ньому ферментів. Він містить пепсин - фермент, що розщеплює білок на пептони та альбумози. Залізами шлунка пепсин виробляється в неактивному вигляді, активним стає при дії на нього соляної кислоти. Пепсин діє лише у кислому середовищі і при попаданні в лужне середовище стає неактивним.

Їжа, надійшовши до шлунка, затримується в ньому від 3 до 10 годин. Термін перебування їжі в шлунку залежить від її характеру та фізичного стану – рідка вона або тверда. Вода залишає шлунок негайно після надходження. Їжа, що містить більше білків, затримується в шлунку довше, ніж вуглеводна; ще довше залишається у шлунку жирна їжа. Просування їжі відбувається завдяки скороченню шлунка, що сприяє переходу в пилоричну частину, а потім у дванадцятипалу кишку вже значно перетравленої харчової кашки, де відбувається її подальше перетравлення. Тут на харчову кашку виливається сік кишкових залоз, якими усіяна слизова оболонка кишки, а також сік підшлункової залози та жовч. Під впливом цих соків харчові речовини – білки, жири, вуглеводи – піддаються подальшому розщепленню і доводяться до такого стану, коли можуть всмоктатися у кров та лімфу.
Підшлунковий сік безбарвний і має лужнуреакцію.

Одним з основних ферментів є трипсин, що знаходиться в соку підшлункової залози у недіяльному стані у вигляді трипсиногену Трипсиноген неспроможна розщеплювати білки, а то й переведений у активний стан, тобто. у трипсин. Це відбувається під впливом речовини, що знаходиться в кишковому соку. ентерокінази. Ентерокіназа утворюється у слизовій оболонці кишечника. У дванадцятипалій кишці дія пепсину припиняється, оскільки пепсин діє тільки в кислому середовищі. Подальше перетравлення білків продовжується вже під впливом трипсину.

Трипсин дуже активний у лужному середовищі. Його дія продовжується і в кислому середовищі, але активність падає. Трипсин діє на білки і розщеплює їх до альбумозу та пептонів і далі до амінокислот.

У шлунку та дванадцятипалій кишці білки, жири та вуглеводи розщеплюються майже повністю, тільки частина їх залишається неперетравленою. У тонких кишках під впливом кишкового соку відбувається остаточне розщеплення всіх харчових речовин та всмоктування продуктів у кров. Це відбувається через капіляри, кожен із яких підходить до ворсинки, розташованої на стінці тонких кишок.

ОБМІН БІЛКІВ

Після розщеплення білків у травному тракті амінокислоти, що утворилися, всмоктуються в кров разом з незначною кількістю поліпептидів - сполук, що складаються з декількох амінокислот. З амінокислот клітини нашого тіла синтезують білок, який відрізняється від спожитого білка і характерний для людського організму.

Утворення нового білка в організмі людини і тварин йде безперервно, тому що протягом всього життя замість відмираючих клітин крові, шкіри, слизової оболонки кишечника і т.д. створюються нові, молоді клітини. Білки надходять з їжею в травний канал, де вони піддаються розщепленню на амінокислоти, і вже з амінокислот, що всмокталися, утворюється специфічний для даних клітин білок. Якщо ж, минаючи травний тракт, ввести білок безпосередньо в кров, то він не тільки не може бути використаний людським організмом, а й викличе низку серйозних ускладнень. На таке введення білка організм відповідає різким підвищенням температури та деякими іншими явищами. При повторному введенні білка через 15-20 днів може наступити навіть смерть при паралічі дихання, різкому порушенні серцевої діяльності та загальних судомах.

Білки не можуть бути замінені на будь-які інші харчові речовини, оскільки синтез білка в організмі можливий тільки з амінокислот. Тому так необхідно надходження всіх чи найважливіших амінокислот.

З відомих амінокислот не всі мають однакову цінність для організму. Серед них є такі, які можуть бути замінені на інші або синтезовані в організмі з інших амінокислот. Поряд із цим є незамінні амінокислоти, за відсутності яких або навіть однієї з них білковий обмін в організмі порушується.

Білки не завжди містять усі амінокислоти, в одних – більша кількість необхідних організму амінокислот, в інших – менша. Різні білки містять різні амінокислоти і б різних співвідношеннях.

Білки, до складу яких входять усі необхідні організму амінокислоти, називаються повноцінними. Білки, які містять всіх необхідних амінокислот, є неповноцінними.

Для людини важливо надходження повноцінних білків, оскільки їх організм може вільно синтезувати свої специфічні білки. Однак, повноцінний білок може бути замінений двома або трьома неповноцінними білками, які, доповнюючи один одного, дають у сумі всі необхідні амінокислоти. Отже, для нормальної життєдіяльності організму необхідно, щоб у їжі містилися повноцінні білки або набір неповноцінних білків, за амінокислотним вмістом, рівних повноцінним білкам.

Надходження повноцінних білків з їжею вкрай важливо для організму, що росте, тому що в організмі дитини поряд з відновленням відмираючих клітин, як у дорослих, в велику кількістьстворюються нові клітки.

Звичайна змішана їжа містить різноманітні білки, які у сумі забезпечують потребу організму в амінокислотах. Важливими є не тільки біологічна цінність білків, що надходять з їжею, а й їх кількість. При недостатньому надходженні білків нормальне зростання організму припиняється чи затримується, оскільки потреби у білку не покриваються через його недостатнього надходження.

До повноцінних білків відносяться переважно білки тваринного походження, крім желатини, яка є неповноцінним білком. Неповноцінні білки – переважно рослинного походження. Однак деякі рослини (картопля, бобові та ін) містять повноцінні білки. З тварин білків особливо велику цінність для організму становлять білки м'яса, яєць, молока та інших.

Що таке білки загалом і яку роль вони грають у людському організмі. Які функції білків, що таке баланс азоту і яка біологічна цінність білків. Це неповний перелік питань порушених у цій статті.

Продовжуємо серію статей "ОБМІН ВУГЛЕВОДІВ В ОРГАНІЗМІ", "ОБМІН ЖИРІВ В ОРГАНІЗМІ" статтею "ОБМІН БІЛКІВ В ОРГАНІЗМІ". Інформація розрахована на широке коло читачів, за умови схвалення з боку читачів серія статей, присвячених фізіології людини, буде продовжена.

ФУНКЦІЇ БІЛКІВ

• Пластична функціябілків полягає у забезпеченні зростання та розвитку організму за рахунок процесів біосинтезу. Білки входять до складу всіхклітин організму та міжтканинних структур.
• Ферментативна активністьбілків регулює швидкість перебігу біохімічних реакцій. Білки-ферменти визначають усі сторони обміну речовин та утворення енергії не лише з самих протеїнів, але й з вуглеводів та жирів.
• Захисна функціябілків полягає у освіті імунних білків — антитіл. Білки здатні пов'язувати токсини та отрути і забезпечувати згортання крові (гемостаз).
• Транспортна функціяполягає у перенесенні кисню та двоокису вуглецю еритроцитним білком гемоглобіном, а також у зв'язуванні та перенесенні деяких іонів (залізо, мідь, водень), лікарських речовин, токсинів.
• Енергетична рольбілків обумовлена ​​їхньою здатністю звільняти при окисленні енергію. Однак при цьому пластичнароль білків у метаболізмі перевершує їх енергетичну, а також пластичнуроль інших поживних речовин. Особливо велика потреба у білку в періоди росту, вагітності, одужання після тяжких захворювань.
  • У травному тракті білки розщеплюються до амінокислоті найпростіших поліпептидів, з яких надалі клітинами різних тканин та органів, зокрема печінки, синтезуються специфічні їм білки. Синтезовані білки використовуються для відновлення зруйнованих та зростання нових клітин, синтезу ферментів та гормонів.

АЗОТИСТИЙ БАЛАНС

Непрямим показником активності обміну білків є так званий азотистий баланс. Азотистим балансом називають різницю між кількістю азоту, що надійшов з їжею, і кількістю азоту, що виділяється з організму у вигляді кінцевих метаболітів. При розрахунках азотистого балансу виходять із того факту, що у білку міститься близько 16% азоту, тобто кожні 16 р азоту відповідають 100 р білка.

• Якщо кількість надійшов азоту однокількості виділеного, то можна говорити про азотистої рівноваги. Для підтримки азотистої рівноваги в організмі потрібно щонайменше 30-45г тваринного білка на добу ( фізіологічний мінімум білка).
• Стан, при якому кількість азоту, що надійшов перевищуєвиділене, називають позитивним азотистим балансом. Стан, при якому кількість азоту, що надійшов меншевиділеного, називають негативним азотистим балансом.
• Азотіста рівновага у здорової людини є одним з найбільш стабільних метаболічних показників. Рівень азотистої рівноваги залежить від умов життєдіяльності людини, виду роботи, функціонального стану ЦНС і кількості жирів і вуглеводів, що надходять в організм.

КОЕФІЦІЄНТ ЗНОШУВАННЯ РУБНЕРА

Білки органів і тканин потребують постійного оновлення. Близько 400 г білка з 6 кг, що становлять білковий "фонд" організму, щодня піддається катаболізму і має бути відшкодовано еквівалентною кількістю новоутворених білків. Мінімальна кількість білка, що постійно розпадається в організмі, називається коефіцієнтом зношування. Втрата білка в людини масою 70 кг становить 23 г на добу. Надходження в організм білка в меншій кількості веде до негативного азотистого балансу, що не задовольняє пластичні та енергетичні потреби організму.

БІОЛОГІЧНА ЦІННІСТЬ БІЛКІВ

Незалежно від видоспецифічності всі різноманітні білкові структури містять у своєму складі всього 20 амінокислот. Для нормального метаболізму має значення як кількість одержуваного людиною білка, а й його якісний склад, саме співвідношення заміннихі незамінних амінокислот.

• Незаміннимиє 10 амінокислот, які синтезуються в організмі людини, але з тим абсолютно необхідні для нормальної життєдіяльності. Відсутність навіть однієї з них веде до негативного азотистого балансу, втрати маси тіла та інших несумісних із життям порушень.
  • Незамінними амінокислотамиє валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, цистеїн, незамінними умовно — аргініні гістидин. Всі ці амінокислоти людина отримує лише з їжею.
• Замінні амінокислотитакож необхідні життєдіяльності людини, але можуть синтезуватися й у самому організмі з продуктів обміну вуглеводів і ліпідів. До них відносяться глікокол, аланін, цистеїн, глутамінова та аспарагінова кислоти, тирозин, пролін, серин, гліцин; умовно замінні — аргінін та гістидин.
• Білки, що містять повний набір незамінних амінокислот, називаються повноціннимиі мають максимальну біологічну цінність ( м'ясо, риба, яйця, ікра, молоко, гриби, картопля).
• Білки в яких немає хоча б однієї незамінної амінокислоти або якщо вони містяться в недостатній кількості називаються неповноцінними (рослинні білки). У зв'язку з цим задоволення потреби в амінокислотах найбільш раціональної є різноманітна їжа з переважанням білків тваринного походження.
• Добова потребау білках у дорослої людини становить 80-100 г білка, у тому числі 30 г тваринного походження, а при фізичних навантаженнях – 130-150 г. Ці кількості в середньому відповідають фізіологічного оптимуму білка- 1 г на 1 кг маси тіла.
• Тваринний білокїжі практично повністю перетворюється на власні білки організму. Синтез ж білків організму з рослинних білківйде менш ефективно: коефіцієнт перетворення становить 0,6 - 0,7 через дисбаланс незамінних амінокислот у тварин і рослинних білках.
• При харчуванні рослинними білками, діє " правило мінімуму", згідно з яким синтез власного білка залежить від незамінної амінокислоти, яка надходить з їжею в мінімальній кількості.

Після їди, особливо білкової, відмічено підвищення енергообміну та теплопродукції. При вживанні змішаної їжі енергообмін зростає приблизно на 6%, при білковому харчуванні підвищення може досягти 30-40% загальної енергетичної цінності всього білка, що введений в організм. Підвищення енергообміну починається через 1-2 години, досягає максимуму через 3 години і триває протягом 7 - 8 годин після прийому їжі.

Гормональне регулюванняметаболізму білків забезпечує забезпечує динамічну рівновагу їх синтезу та розпаду.

• Анаболізм білківконтролюється гормонами аденогіпофіза ( соматотропін), підшлункової залози ( інсулін), чоловічих статевих залоз ( адроген). Посилення анаболічної фази метаболізму білків при надлишку цих гормонів виявляється у посиленому зростанні та збільшенні маси тіла. Нестача анаболітичних гормонів викликає затримку зростання у дітей.
• Катаболізм білківрегулюється гормонами щитовидної залози ( тироксин та трийодтиронон), кіркового ( клюкокортикоїди) та мозкового ( адреналін) речовини надниркових залоз. Надлишок цих гормонів посилює розпад білків у тканинах, що супроводжується виснаженням та негативним азотистим балансом. Нестача гормонів, наприклад, щитовидної залози супроводжується ожирінням.

Білки є, безумовно, одними із найважливіших компонентів у процесі життєдіяльності організму. А головне, вони відіграють надзвичайно важливу роль у харчуванні людини, оскільки є головною складовою клітин всіх органів і тканин організму. Адже недарма в 2005 році за законопроектом, підготовленим МОЗ, "з метою підвищення якості харчування в новому споживчому кошику пропонується збільшити обсяг продуктів, що містять білок тваринного походження, одночасно скоротивши обсяг продуктів, що містять вуглеводи".

Повідомлення # 3367, написане 05-03-2014 о 14:52 МСК, видалено.

# 1347 · 07-06-2013 о 12:37 МСК · ip адреса записана ·

Біологічні науки можна охарактеризувати як науки, що вивчають механізми, за допомогою яких молекули здійснюють свої специфічні функції у живих клітинах.

Механізм дії простих неорганічних іонів та органічних молекул у багатьох випадках вдалося до певної міри пояснити. Ми, наприклад, маємо відоме уявлення про фізіологічні наслідки підвищення або зниження осмотичного тиску рідин тіла при введенні або видаленні хлористого натрію. Іншим прикладом є порушення проведення нервових імпульсів у синапсах, що виникає після введення фізостигміну, яке можна частково віднести за рахунок дії цього наркотику на фермент холінестеразу. Однак навіть такі добре вивчені системи залишаються областю пошуків і спекуляцій для дослідників, що свідчить про складність клітини.

Хіміки, що вивчають білок, природно, усвідомлюють, що найлегше наблизитися до розуміння функцій клітини, вивчаючи структуру та функцію молекул білка. Ця думка, мабуть, не позбавлена ​​підстав. За винятком тих рідкісних явищ у біології, які мають суто фізичний характер, «життя» клітин заснована головним чином на сукупності ферментативних каталізів та їх регулюванні.

Область хімії білка тепер досягла достатньої складності, щоб думати про білки швидше як про органічні речовини, а не як про конгломерати амінокислот. Незважаючи на надзвичайну складність молекули білка, ми можемо нині кількісно описати такі явища, як денатурація, у термінах досить добре встановлених змін у специфічних типах хімічних зв'язків. Така сприятлива ситуація дає можливість знайти розумні шляхи зіставлення специфічних особливостей ковалентної і нековалентної структури білків з біологічної активністю. Білкові молекули, мабуть, складаються з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних між собою та утримуваних у вигляді спіральної структури завдяки наявності системи різноманітних хімічних зв'язків різної сили. При зміні якогось із цих зв'язків з'являється речовина, яка не ідентична початковій нативній молекулі і яку у певному сенсі можна розглядати як денатурований білок. Проте з погляду функції ми можемо дотримуватися суворіших критеріїв. Нативність ферменту, що виражається в його здатності каталізувати певну реакцію, не слід пов'язувати з усією його структурою.

Вивчення наслідків часткового специфічного руйнування біологічно активних білків розпочато нещодавно. Однак ще 20 років тому було показано, що заміщення деяких активних груп білків або перетворення їх на будь-які інші групи не супроводжується втратою активності. Мабуть, найбільш добре вивчений приклад таких досліджень - це серія робіт Херріота і Нортропа з вивчення активності пепсину при поступовому ацетилюванні його молекули. Пепсин обробляли кетеном, і при цьому відбувалося перетворення вільних аміногруп і гідроксильних груп на їх ацетилпохідні. За допомогою цього методу Херріот зміг отримати кристалічне ацетилпохідне пепсину, що містить 7 ацетильних груп на пепсину молекулу. Ацетилпепсин мав 60% каталітичної активності вихідного ферменту. Херріот показав, що спектр поглинання в ультрафіолеті цієї речовини, що володів 60% активності, змінився настільки, що цю зміну можна пояснити блокуванням трьох гідроксильних груп тирозину. При обережному гідролізі ацетильованого пепсину при pH 0 або pH 10,0 відбувалося відщеплення трьох ацетильних груп, що супроводжувалося відновленням каталітичної активності ферменту. Ці, а також інші дослідження показали, що залишки тирозину мають якесь відношення до активності пепсину, тоді як ацетилювання ряду вільних аміногруп білка не впливає на його функцію.

Такі досліди стали нині щодо звичайними, і немає сумніву, що можна трохи змінити будову багатьох ферментів і гормонів, не викликаючи їх інактивації. Незважаючи на ці дані, ще порівняно недавно вважали, що структура біологічно активних білків більш менш «недоторканна» і що для здійснення своїх функцій ці білки повинні зберігати свою тривимірну структуру у всій її цілісності.

Ця концепція підтримується деякими теоретичними міркуваннями, за якими молекула білка може мати кілька різних резонансних конфігурацій. Спостереження, проведені в галузі імунології, також говорять на користь цієї концепції. Добре відомо, що відносно невеликі зміни, наприклад, у будові гаптена можуть викликати значний зсув ефективності реакції зі специфічним антитілом.

Ідея «недоторканності» структури білка тепер поступово замінюється ідеєю про «функціональну значущість частини молекули». Незабаром після того, як Сенджер із співробітниками завершили свої фундаментальні дослідженняІнсулін бика, Лене показав, що певне порушення структури гормону, а саме видалення С-кінцевого залишку аланіну в ланцюгу В, не веде до втрати біологічної активності. Еволюційне значення цього факту свого часу було неясним, оскільки це був перший досвід такого роду і можна було розглядати його як окремий нетиповий випадок. Однак в даний час накопичилося багато подібних спостережень, і необхідно зайнятися питанням про те, чому С-кінцевий залишок аланіну зберігся як постійний структурний елемент молекули інсуліну, якщо цей залишок не відіграє ролі в біологічній активності гормону.

Інсулін піддавався й іншим докладнішим дослідженням цього. Однак для того, щоб з'ясувати, якою мірою можна порушити структуру білків, не викликаючи при цьому їх інактивації, ми звернемося до трьох інших прикладів, про які є дещо більше відомостей: 1) гормону гіпофіза, АКТГ; 2) ферменту підшлункової залози – рибонуклеазі та 3) рослинному ферменту – папаїну. При подальшому обговоренні цих прикладів ми використовуємо більш-менш одночасно два різні підходи до структурної основи біологічної активності: по-перше, ми постараємося показати, що активні поліпептиди можна руйнувати, не порушуючи їх функції, тобто виявити частини структури, які не мають суттєвого значення для функції; по-друге, слід визначити суттєві частини структури, тобто активні центри.

Якщо ви знайшли помилку, будь ласка, виділіть фрагмент тексту та натисніть Ctrl+Enter.

Залежність біологічних властивостей білків від первинної структури. Видова специфічність первинної структури білків (інсуліни різних тварин)

Біологія та генетика

Видова специфічність первинної структури білків інсуліни різних тварин. Стабільність первинної структури забезпечується переважно головновалентними пептидними зв'язками; можлива участь невеликої кількості дисульфідних зв'язків. У деяких ферментах мають близькі каталітичні властивості зустрічаються ідентичні пептидні структури містять незмінні інваріантні ділянки і варіабельні послідовності амінокислот особливо в областях їх активних центрів.

Залежність біологічних властивостей білків від первинної структури. Видова специфічність первинної структури білків (інсуліни різних тварин).

Аналіз даних про первинну структуру білків дозволяє зробити такі загальні висновки.

1. Первинна структура білків унікальна та детермінована генетично. Кожен індивідуальний гомогенний білок характеризується унікальною послідовністю амінокислот: частота заміни амінокислот призводить не лише до структурних перебудов, а й до змін фізико-хімічних властивостей та біологічних функцій.

2. Стабільність первинної структури забезпечується переважно головновалентними пептидними зв'язками; можлива участь невеликої кількості дисульфідних зв'язків.

3. У поліпептидному ланцюзі можуть бути виявлені різноманітні комбінації амінокислот; в поліпептидах відносно послідовності, що рідко повторюються.

4. У деяких ферментах, що мають близькі каталітичні властивості, зустрічаються ідентичні пептидні структури, що містять незмінні (інваріантні) ділянки і варіабельні послідовності амінокислот, особливо в областях їх активних центрів. Цей принцип структурної подоби найбільш типовий для низки протеолітичних ферментів: трипсину, хімотрипсину та ін.

5. У первинній структурі поліпептидного ланцюга детерміновано вторинну, третинну та четвертинну структури білкової молекули, що визначають її загальну просторову конформацію.

Первинна структура інсуліну в різних біологічних видів дещо відрізняється, як і його важливість у регуляції обміну вуглеводів. Найбільш близьким до людського є інсулін свині, який відрізняється з ним лише одним амінокислотним залишком: у 30 положенні B-ланцюга свинячого інсуліну розташований аланін, а в інсуліні людини треонін; бичачий інсулін відрізняється трьома амінокислотними залишками.

А також інші роботи, які можуть Вас зацікавити
57782.	Похідна та її застосування	76 KB
	Ціль проекту: показати широке застосування похідної; довести що похідна засіб дослідження процесів дійсності та сучасного виробництва; розвивати вміння досліджувати систематизувати вивчені факти…
57783.	Застосування похідної для дослідження функції	1.89 MB
	Цілі уроку: сформувати навички дослідження та побудови графіків функції за допомогою похідної. Вчитель записує на дошці а учні в зошиті: Застосування похідної щодо функції.
57784.	Похідна та її застосування	89 KB
	Мета: Узагальнення та систематизація знань, вмінь та навичок учнів з тими; формування вмінь працювати самостійно, спілкуватися, допомагати іншим, аналізувати ситуацію; розвиток загально навчальних навичок, творчого…
57785.	Застосування похідної у різних галузях науки	1.1 MB
	Мета: Навчальна: дати учащим всебічні поглиблені і розширені знання щодо вивчення його цілісну картину досягти засвоєння учнями систематичних знань про поняття похідної її геометричний та фізичний зміст.
57786.	Польща у 20-х роках ХХ століття	76.5 KB
	Мета уроку: охарактеризувати процес відновлення державної незалежності Польщі; розкрити роль Ю. Очікувані результати: Після уроку учні зможуть: пояснювати обставини за яких відбулося відновлення Польщі…
57787.	Пошук інформації в Інтернеті	113 KB
	Мета: розглянути пошукові системи мережі Інтернет правила пошуку інформації у глобальній мережі Інтернет сформувати вміння пошуку необхідної інформації розвивати навички роботи у мережі виховувати інформаційну культуру учнів.
57788.	Права дитини, згідно з міжнародним законодавством	58 KB
	У поданій методичної розробкипередбачається закріпити знання учнів про права дітей, отриманих на уроках правознавства зі ЗМІ; сформувати правову позицію щодо проблеми прав дитини…
57789.	Правопис не з іменниками	52 KB
	Мета уроку: з’ясувати правила написання не з іменниками; виробляти вміння застосовувати правила на практиці, спираючись на смисловий аналіз слів; відпрацьовувати вміння робити синтаксичний та морфологічний розбори іменників…
57790.	Арифметична прогресія	384 KB
	Розвиваючі цілі: розвиток дослідницьких навичок учнів, умінь аналізувати отримані дані та робити висновки; розвиток умінь здійснювати самоперевірку та взаємоперевірку, роботу у групах…

Видова специфічність первинної структури білків (інсуліни різних тварин)

Первинна структура білка - лінійна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу.

Інформація про первинну структуру кожного білка закодована ДНК.

Амінокислотна послідовність білків визначає його просторову структуру (конформацію) і специфічну біологічну функцію.

В організмі людини більше 50000 білків, кожен з них має унікальну для даного білка первинну структуру.

Усі молекули індивідуального білка мають однакове чергування амінокислотних залишків, що відрізняє цей білок від іншого білка. Заміна однієї амінокислоти часто призводить до втрати біологічної активності білка.

У гемоглобіні заміна глутамату (глутамінової кислоти) в положенні 6 бета-ланцюга на валін викликає серповидно-клітинну анемію.

Сімейства білків.

Білки, що мають гомологічні ділянки поліпептидного ланцюга, подібну просторову структуру (конформацію) і виконують у межах одного виду однакові функції, утворюють сімейство білків.

Як правило, вони виникають в ході еволюції в межах одного біологічного виду шляхом заміни одних амінокислот на інші, близькі їм за фізико-хімічними властивостями.

Прикладами білкових сімейств є: сімейство міоглобіну, куди включені крім самого міоглобіну, та всі види гемоглобіну; сімейство імму-ноглобулінів, сімейство Т-клітинних антигенрозпізнаючих рецепторів, сім'я білків головного комплексу гістосумісності, сімейство серинових протеаз, відмінна особливістьяких полягає в обов'язковому присутності в активному центрі амінокислоти - серина.

Основний білок плазми крові - альбумін утворює сімейство з альфа-фетопротеїном, одним з білків фетально-плацентарного комплексу, з яким він має 70% гомологію первинної структури.

Білки, що виконують у різних видіводнакові функції, що називаються гомологічними.

Їхнє існування підтверджує загальне еволюційне походження видів. Вони характеризуються:

— однаковою або незначною масою;

- Відмінності в амінокислотному складі не зачіпають активного центру або ділянок, що відповідають за формування конформації;

Інсулін різних організмів - основний регулятор вуглеводного обміну у тварин та людини, має значну схожість первинної структури.

Би-чий інсулін відрізняється від інсуліну людини за трьома амінокислотними залишками, а інсулін свині відрізняється тільки на одну амінокислоту.

Конформація пептидних ланцюгів у білках (вторинна і третинна структури).

Слабкі внутрішньомолекулярні взаємодії в пептидному ланцюзі, дисульфідні зв'язки. Доменна структура та її роль у функціонуванні білків.

Конформація пептидних ланцюгів у білках (вторинна та третинна структури)

Конформацією білкових ланцюгів називається певна просторова структура, утворена за рахунок внутрішньомолекулярних взаємодій.

Два основних типи конформації білків - вторинна та третинна структури. Вторинна структура білків - просторова структура поліпептидного ланцюга, обумовлена ​​водневими зв'язками, утвореними функціональними групами пептидного кістяка.

У вторинній структурі білків є ділянки з регулярною і нерегулярною структурою. Ділянки з регулярною структурою представлені стабільними структурами двох типів: альфа-спіральними і бета-складчадчастими:

альфа-спіральні структури - найбільш поширений елемент вторинної структури білків.

Пептидна ланцюг утворює спіраль, на кожен виток якої припадає 3,6 амінокислотних залишку. У спіральних ділянках водневі зв'язки виникають між С=0 і NH групами пептидних зв'язків через 4 амінокислотних залишку. Орієнтовані ці зв'язки вздовж осі спіралі.

Бічні ланцюги амінокислотних залишків локалізовані на периферії спіралі і не беруть участь у формуванні водневих зв'язків, що стабілізують аспіраль. Однак радикали деяких амінокислот перешкоджають формуванню альфа-спіралі у разі, якщо поряд розташовані кілька однаково заряджених радикалів, (виникає електростатичне відштовхування) або близько розташовані об'ємні радикали, наприклад триптофан і метіонін (механічне порушення альфа-спіралі).

Пролін, в якому відсутній атом водню у атома азоту, що утворює пептидний зв'язок, не може формувати водневий зв'язок з відповідною карбоксильною групою, і альфа-спіраль порушується. У ділянці, де знаходиться пролін, поліпептидний ланцюг утворює петлю або вигин.

Бета-складчасті структури стабілізовані безліччю водневих зв'язків між атомами пептидних груп лінійних ділянок одного поліпептидного ланцюга (внутрішньоланцюгові зв'язки) або різних поліпептидних ланцюгів (міжланцюгові зв'язки).

Водневі зв'язки розташовані перпендикулярно до поліпептидного ланцюга. Якщо ланцюги орієнтовані в одному напрямку, утворюється паралельний Р-складчастий шар, а якщо ланцюги орієнтовані в протилежних напрямках, то антипаралельний бета-складчастий шар. Радикали амінокислотних залишків орієнтовані майже перпендикулярно площині бета-шару.

Крім регулярних структур, у білках існують області з нерегулярною вторинною структурою, звані безладними клубками (цим терміном часто називають і денатурований білок).

Вони не мають регулярного просторового укладання, як у альфа-спіралі і бета-складчастої структури, хоча утворюють характерну для кожного білка конформацію, що складається з петлеобразних і кільцеподібних структур. У молекулі білка, що складається з ряду спіральних і складчастих ділянок, обов'язково зустрічаються ділянки з нерегулярною структурою. Вони включають від 3 до 10-15 амінокислотних залишків. Значення цих ділянок полягає у компактизації білкової молекули. Виявлено, що ділянки повороту р-складчастої структури включають конфігурації амінокислот Пролін-Гліцин-Пролін.

Третинна структура білка - це тривимірна конформація білка, що утворюється в результаті взаємодії між радикалами амінокислот, які можуть перебувати в пептидному ланцюзі на будь-якій відстані один від одного.

Функціонально активну конформацію називають нативною структурою білка.

Слабкі внутрішньомолекулярні взаємодії в пептидному ланцюзі; дисульфідні зв'язки. В освіті третинної структури беруть участь:

- Гідрофобні взаємодії, тобто. слабкі взаємодії між неполярними радикалами, які призводять до того, що гідрофобні радикали амінокислот виявляються всередині глобулярної структури білка, утворивши гідрофобне ядро,

- Іонні та водневі зв'язки між гідрофільними групами радикалів амінокислот, що опинилися всередині гідрофобного ядра.

Іонні і водневі зв'язки, а також гідрофобні взаємодії відносяться до слабких, їх енергія не набагато перевищує енергію теплового руху молекул при кімнатній температурі.

- ковалентні дисульфідні зв'язки -S-S-між цистеїновими залишками, що знаходяться в різних місцях поліпептидного ланцюга.

Наявність дисульфідних зв'язків характерна для білків, що секретуються клітиною (інсулін, імуног-лобуліни).

Домени – незалежні, компактно згорнуті фрагменти поліпептидного ланцюга, які відповідають за певний біологічний ефект. Вони мають самостійну третинну структуру, аналогічну глобулярним білкам.

У структурі мембранного рецептора виділяють три домени:

1 - позаклітинний (складається з спіральних і складчастих ділянок);

2 — мембранний, альфа-спіральний ділянку, що складається з гідрофобних амінокислот (якорна ділянка);

3 - внутрішньоклітинний, для взаємодії з внутрішньоклітинним ферментом.

Особливістю доменної організації білка є відносна незалежність доменів, тобто.

можливість їхнього автономного функціонування. Так, наприклад, позаклітинний домен мембранного рецептора, відокремлений від мембранної альфа-спіральної ділянки, продовжує зв'язувати молекули гормону. Виділений якірний ділянку мембранного рецептора здатний спонтанно вбудовуватися в клітинну мембрану, а ізольований внутрішньоклітинний домен мембранного рецептора здатний взаємодіяти з внутрішньоклітинним ферментом (наприклад, аденілатциклазою).

(Так, наприклад, у гексокінази один домен пов'язаний з глюкозою, інший з АТФ, зближення доменів сприяє зближенню АТФ та глюкози і відповідно прискорює перенесення фосфатної групи)

Гексокіназа каталізує фосфорилювання глюкози.

Активний центр знаходиться у складці між двома доменами. При зв'язуванні гексокінази з глюкозою домени стуляються, і субстрат виявляється в "пастці", де піддається фосфорилювання.

Попередня12345678910111213141516Наступна

КОНФІГУРАЦІЯ ТА КОНФОРМАЦІЯ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ

⇐ ПопередняСтор 4 з 4

З усього сказаного можна зробити висновок, що просторова організація білків дуже складна.

У хімії існує поняття – просторова КОНФІГУРАЦІЯ - жорстко закріплене ковалентними зв'язками просторове взаємне розташування частин молекули(наприклад: приналежність до L-ряду стереоізомерів або D-ряду).

Для білків також використовується поняття КОНФОРМАЦІЯ білкової молекули - певне, але не застигло, не незмінне взаємне розташування частин молекули.

Так як конформація білкової молекули формується за участю слабких типів зв'язків, вона є рухомою (здатною до змін), і білок може змінювати свою структуру. Залежно та умовами зовнішнього середовища молекула може існувати у різних конформаційних станах, які легко переходять друг в друга. Енергетично вигідними для реальних умов є лише один чи кілька конформаційних станів, між якими існує рівновага.

Переходи з одного конформаційного стану до іншого забезпечують функціонування білкової молекули. Це конвертаційні зміни (зустрічаються в організмі, наприклад, при проведенні нервового імпульсу, при переносі кисню гемоглобіном). При зміні конформації частина слабких зв'язків руйнується і утворюються нові зв'язки слабкого типу.

ЛІГАНДИ

Взаємодія білка з якоюсь речовиною іноді призводить до зв'язування молекули цієї речовини молекулою білка.

Це явище відоме як «сорбція» (зв'язування). Зворотний процес — звільнення іншої молекули від білкової називається «десорбція».

Якщо для якоїсь пари молекул процес сорбції переважає над десорбцією, то це вже специфічна сорбція,а речовина, яка сорбується, називається «ліганд».

Види лігандів:

1) Ліганд білка-ферменту - субстрат.

2) Ліганд транспортного білка - речовина, що транспортується.

3) Ліганд антитіла (імуноглобуліну) – антиген.

4) Ліганд рецептора гормону чи нейромедіатора – гормон чи нейромедіатор.

Білок може змінювати свою конформацію як при взаємодії з лігандом, а й у результаті будь-якого хімічного взаємодії.

Прикладом такої взаємодії може бути приєднання залишку фосфорної кислоти.

У природних умовах білки мають кілька термодинамічно вигідних конформаційних станів.

Це нативні стани (природні). Natura (Лат.) - Природа.

НАТИВНІСТЬ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ

НАТИВНІСТЬ- Це унікальний комплекс фізичних, фізико-хімічних, хімічних та біологічних властивостей білкової молекули, який належить їй, коли молекула білка знаходиться в природному (природному) стані.

Наприклад: білок кришталика ока - кристаллін - має високу прозорість тільки в нативному стані).

ДЕНАТУРАЦІЯ БІЛКУ

Для позначення процесу, у якому нативні властивості білка губляться, використовують термін ДЕНАТУРАЦІЯ.

ДЕНАТУРАЦІЯ - Це позбавлення білка його природних, нативних властивостей, що супроводжується руйнуванням четвертинної (якщо вона була), третинної, а іноді і вторинної структури білкової молекули, що виникає при руйнуванні дисульфідних та слабких типів зв'язків, що беруть участь у освіті цих структур.Первинна структура у своїй зберігається, оскільки вона сформована міцними ковалентними зв'язками.

Руйнування первинної структури може статися лише в результаті гідролізу білкової молекули тривалим кип'ятінням у розчині кислоти або лугу.

ФАКТОРИ, ЩО ВИКЛИКАЮТЬ ДЕНАТУРАЦІЮ БІЛКІВ

Чинники, які викликають денатурацію білків, можна розділити на фізичніі хімічні.

Фізичні фактори

1. Високі температури. Для різних білків характерна різна чутливість до теплової дії.

Частина білків піддається денатурації вже за 40-500С. Такі білки називають термолабільними. Інші білки денатурують при набагато вищих температурах, вони є термостабільними.

2. Ультрафіолетове опромінення

3. Рентгенівське та радіоактивне опромінення

4. Ультразвук

5. Механічне вплив (наприклад, вібрація).

Хімічні фактори

1. Концентровані кислоти та луги.

Наприклад, трихлороцтова кислота (органічна), азотна кислота (неорганічна).

2. Солі важких металів (наприклад, CuSO4).

3. Органічні розчинники (етиловий спирт, ацетон)

4. Рослинні алкалоїди.

5. Сечовина у високих концентраціях

Інші речовини, здатні порушувати слабкі типи зв'язків у молекулах білків.

Вплив факторами денатурації застосовують для стерилізації обладнання та інструментів, а також антисептики.

Оборотність денатурації

У пробірці (in vitro) найчастіше це – необоротний процес.

Якщо ж денатурований білок помістити в умови, близькі до нативних, він може ренатурувати, але дуже повільно, і таке явище характерне не для всіх білків.

In vivo в організмі можлива швидка ренатурація. Це з виробленням у живому організмі специфічних білків, які «дізнаються» структуру денатурованого білка, приєднуються щодо нього з допомогою слабких типів зв'язку й створюють оптимальні умови для ренатурації.

Такі специфічні білки відомі як « білки теплового шоку» або « білки стресу».

Білки стресу

Існує кілька сімейств цих білків, вони відрізняються молекулярною масою.

Наприклад, відомий білок hsp 70 – heatshock protein масою 70 kDa.

Такі білки є у всіх клітинах організму.

Вони виконують також функцію транспортування поліпептидних ланцюгів через біологічні мембрани та беруть участь у формуванні третинної та четвертинної структур білкових молекул. Перелічені функції білків стресу називаються шаперонними.

При різних видах стресу відбувається індукція синтезу таких білків: при перегріві організму (40-440С), при вірусних захворюваннях, отруєння солями важких металів, етанолом та ін.

В організмі південних народів встановлено підвищений вміст білків стресу порівняно з північною расою.

Молекула білка теплового шоку складається з двох компактних глобул, з'єднаних вільним ланцюгом:

Різні білки теплового шоку мають загальний план побудови.

Різні білки з різними функціями можуть містити однакові домени. Наприклад, різні кальцій-зв'язуючі білки мають однаковий для них домен, відповідальний за зв'язування Ca+2.

Роль доменної структури полягає в тому, що вона надає білку великі можливості для виконання своєї функції завдяки переміщення одного домену по відношенню до іншого. Ділянки з'єднання двох доменів – найслабше у структурному відношенні місце у молекулі таких білків.

Саме тут найчастіше відбувається гідроліз зв'язків і білок руйнується.

Тип уроку:інтегрований

Цілі уроку:

Освітні

• розширити знання про білки-біологічні полімери.
• з'ясувати будову, склад та властивості білків.
• класифікувати білки за функціями в організмі.

Розвиваючі:

• формування основних навчальних компетенцій: навчальної, комунікативної, особистісної.
• розвиток умінь та навичок самостійної навчальної праці з інформаційними джерелами.
• розвиток умінь аналізувати порівнювати, узагальнювати, робити висновки, виступати перед аудиторією.

Виховні:

• формування адекватної самостійності учнів.
• виховання потреби у знаннях, підвищення пізнавальних інтересів, прищеплення інтересу до природничих наук.

Завдання уроку:

• використання історичного матеріалу під час введення в тему уроку
• включення елементів, інформаційної технологіїу процес пояснення матеріалу уроку. (Мультимедійна презентація).

Короткий опис ходу уроку(Урок розрахований на 90 хвилин)

1. Вступ
2. Будова та склад білків
3. Структурна класифікація білків
4. Властивості білків
5. Функції білків
6. Значення білків та ферментів
7. Рефлексивно - оцінний етап
8. Висновок.

Необхідне обладнання та матеріали:мультимедійний проектор, пробірка, тримач, спиртування, сірники, піпетка; розчин білка, розчин азотної кислоти (конц.), мідний купорос, фенол, гідроксид натрію, гідроксид міді, вода, курячий білок

Докладний конспект уроку

Мотивація учнів

Змінюючи кожну мить
Свій образ вибагливий,
Примхлива, як дитя, і примарна як дим,
Кипить всюди життя в тривозі метушливої,
Велике змішавши з нікчемним і смішним.
С.Я. Надсон.

Вчитель біології

Чому присвячені рядки з вірша Надсона? Що таке життя? Звідки вона взялася на землі? Цим питанням задавалися багато століть та багато вчених. Серед них мандрівник і дослідник природи Олександр Гумбольт, Фрідріх Енгельс, які визначили «життя, як… спосіб існування білкових тіл…»

Вивчення білків ми приділяємо особливу увагу, тому що саме білки є головною складовою всього живого на Землі. Жодна з речовин не виконує стільки специфічних та різноманітних функцій в організмі, як білок. (слайд 1, Додаток 1)

Білки - це складні органічні сполуки, що являють собою високомолекулярні полімери - макромолекули, - побудовані зі стандартних субмолекулярних блоків, з'єднаних хімічним зв'язком особливого типу та утворюють специфічні просторові конфігурації. Першим встановив блоковий принцип будови білка та хімічну структуру блоків видатного німецького біохіміка Еміля Германа Фішера (1852 -1919). Білки називають також протеїнами.

У білках отримує своє реальне втілення генетична інформація. У клітинному ядрі містяться багато тисяч генів, кожен із яких визначає одна ознака організму. Тому в клітці є тисячі різних білків, кожен з яких виконує специфічну функцію, що визначається відповідним геном.

Кожен тип білка має унікальний хімічний складта структуру, якими визначаються його біологічні властивості. Внаслідок цього білки є предметом як біологічних, так і хімічних наук, таких як біохімія, біофізика, молекулярна біологія чи біоорганічна хімія. Сьогоднішнє оповідання про білки буде засноване на досягненнях усіх цих наук.

Будова та склад білків

Вчитель хімії

У зв'язку зі складністю білкових молекул і надзвичайним розмаїттям їх функцій вкрай утруднено створення єдиної чіткої класифікації білків на будь-якій одній основі.

1) за складом; 2) за структурою; 3) за функціями.

1-й учень

Всі білки складаються з вуглецю, водню, кисню та азоту У багатьох з них міститься також і сірка . Орієнтовний хімічний склад білкаможе бути представлений наступною таблицею: (слайд2) З 50 – 55%, 19 – 24%, Н 6,5 – 7,3%, N 15 – 19%, S 0,2 -2,4%.

На частку білків припадає понад 50% загальної маси органічних сполук тваринної клітини: (слайд3) у м'язах – 80%, у шкірі – 63%, у печінці – 57%, у мозку – 45%, у кістках –28%

Хімічні формули деяких білків: (слайд 4)

Пеніцилін С16Н18О4N2

Казеїн С1864Н3021О576N468 S2

Гемоглобін С3032Н4816 О872N780S8Fе4

Вчитель біології

Молекулярні маси деяких білкових та небілкових сполук:

Етиловий спирт 46

Білок курячого яйцяприблизно 36000

Білок вірусу тютюнової мозаїки приблизно 40 000 000

Ці таблиці демонструють надзвичайну складність білків за будовою з речовинами небілкової природи.

Білки – це складні біополімери, субмолекулярними блоками яких або мономерами є хімічні похідні амінокислот, звані амінокислотними залишками. В освіті білків бере участь 20 амінокислотних залишків

Розглянемо загальну будову та склад амінокислот, необхідних для побудови білків.

Молекула будь-якої амінокислоти містить аміногрупу - 2 і карбоксильну групу - СООН, пов'язані з групою ЮСН, до якої приєднані також різні бічні радикали, що позначаються - R. Всі ці групи з'єднані ковалентними зв'язками.

Таким чином, амінокислоти, що включаються до білкової структури, мають таку загальну формулу: (слайд 5)

Зауважимо, що відомо кілька сотень амінокислот, але зазвичай лише 20 із них використовуються організмом для біосинтезу білка

Вчитель хімії(слайд 6)

Білки (поліпептиди) - біополімери, побудовані із залишків a-амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Наявність у білках пептидного зв'язку припустив учений А.Я.Данілевський.

Пептидним зв'язком називають амідний зв'язок –CO–NH–, утворений при взаємодії a-амінокислот за рахунок реакції між аміногрупою NH2 однієї молекули та карбоксильної групи – іншої.

(Слайд 7) Макромолекули природних поліпептидів (білків) складаються з залишків a-амінокислот -NH-CН(R)-СO-

У складі радикалу R можуть бути відкриті ланцюги, карбо- та гетероцикли, а також різні функціональні групи (-SH, -OH, -COOH, -NH2).

Схема утворення поліпептиду (слайд 8 )

Структурна класифікація білків

Вчитель біології(слайд 9)

Макромолекули білків мають строго впорядковану хімічну та просторову будову, винятково важливу для прояву ними певних біологічних властивостей.

Виділяють 4 рівні структурної організації білків:

Первинна структура, вторинна структура, третинна структура, четвертинна структура a-амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі. Пептидні зв'язки забезпечують певну жорсткість та Первинна структура– певний набір та послідовність, стабільність структури. Проте витягнуті полипептидные ланцюга у природі не зустрічаються – вони утворюють структуру вищого порядку з допомогою освіти внутримолекулярных зв'язків. Розшифрування первинної структури білків почалося 1953 р., коли було встановлено структура короткого пептиду – окситоцину, що містить лише 8 амінокислотних залишків. У 1955р. Був розшифрований більший пептид інсулін, що складається з двох пептидних ланцюгів, утворених 51 амінокислотним залишком. (слайд 10)

Вторинна структура- У 1951 р. американські вчені Лайнус Полінг і Роберт Корі показали, що при утворенні водневих зв'язків між амінокислотними залишками, що віддаляються в первинній структурі один від одного на певну відстань, нитчаста молекула білка набуває формули так званої спіралі. Цей тип спіралі має вигляд гвинтових сходів, з регулярними витками, в яких кожен перший і четвертий амінокислотні залишки з'єднані водневими зв'язками. (слайд 11)

Третинна структура -характеризується тривимірною просторовою упаковкою поліпептидного ланцюга. В результаті її утворення лінійні розміри білкової молекули можуть стати меншими за довжину поліпептидного ланцюга в 10 разів. В основі формування третинної структури лежить утворення різних зв'язків між сильно віддаленими у первинній структурі амінокислотними залишками. Їх зближення може здійснюватися за рахунок ковалентних S – S зв'язків (дисульфідних містків) водневих зв'язків, гідрофобних та іонних взаємодій. (слайд 12)

Четвертична структура

Існують білки, молекули яких можуть поєднуватися і в більші структури. У цьому випадку окремі частини молекули білка, які називаються субодиницями, або олігомерами, з'єднуються з іншими субодиницями за допомогою порівняно слабких зв'язків, утворюючи макромолекулярний комплекс. Розташування поліпептидних ланцюгів субодиниць один щодо одного, тобто спосіб їх спільної просторової упаковки, являє собою четвертинну структуру білка. Ця структура білкової молекули визначає специфічну біологічну активність білка.

Агрегати кількох білкових макромолекул (білкові комплекси), утворені з допомогою взаємодії різних полипептидных ланцюгів. (слайд 13)

Діти тепер приведемо в систему отримані вами знання: (слайд 14)

Властивості білків (слайд 15)

Вчитель хімії:Діти, зараз ми проведемо міні-дослідження, в результаті якого ви дізнаєтеся про властивості білків.

Розчинність(Розчин курячого білка)

Гідроліз

При гідролізі білків утворюються амінокислоти.

Денатурація

При нагріванні білків відбувається руйнування спочатку четвертинної, потім третинної структури білка тощо. При припиненні нагрівання молекули білка знову поєднуються у складні структури. Отже, повністю зруйнувати білок можна лише за дуже високому нагріванні, у якому руйнується первинна структура – ​​полипептидная ланцюг. При нагріванні білків відбувається руйнування спочатку четвертинної, потім третинної структури білка тощо. При припиненні нагрівання молекули білка знову поєднуються у складні структури. Отже, повністю зруйнувати білок можна лише за дуже високому нагріванні, у якому руйнується первинна структура – ​​полипептидная ланцюг.

Демонстрація досвіду:

Досвід N 1Білок + нагрівання --- денатурація (випадання осаду)

Досвід N 2Білок + фенол --- денатурація (випадання осаду)

Досвід N 3Білок + СиSО4 --- денатурація (випадання осаду)

Кольорові реакції:

Для білків характерно згортання та утворення жовтого осаду при дії азотної кислоти (ксантопротеїнова реакція) та утворення фіолетового забарвлення при взаємодії білка з гідроксидом міді (II) (біуретова реакція)

Досвід 1. Біуретова реакція – розпізнавання у молекулі білка пептидних груп

Реактиви. 2 мл розчину сульфату міді (II).

Алгоритм

1. До розчину білка додасть стільки ж за обсягом розчину натрію гідроксиду.

2. До суміші долити 2-3 краплі розчину сульфату міді (II)

3. Пробірку струсити, і спостерігати за зміною кольору. (З'являється червоно-фіолетова)

Досвід 2. Ксантопротеїнова реакція – нітрування бензольних ядер, що у складі радикалів молекул білка

Обладнання та реактиви. Пробірка, утримувач, спиртування, сірники, піпетка; 2 мл білкового розчину, 0,5 мл розчину азотної кислоти (конц.)

Алгоритм

1.Прилити в пробірук 2 мл розчину білка.

2. Додати по краплях 0,5 мл розчину азотної кислоти (конц.)

3. Нагріти пробірку.

4.Спостерігати зміну кольору. (Білок забарвлюється у жовтий колір.)

Вчитель біології

Функції білків у природі:(слайд 16)

Білки входять до складу всіх клітинних мембран та органоїдів клітини, а також позаклітинних структур. Кератин білок виконує структурну функцію.З цього білка складається волосся, шерсть, роги, копита, верхній відмерлий шар шкіри. У глибших шарах шкіри розташовані прокладки з білків колагену та еластину. Саме ці білки забезпечують міцність та пружність шкіри.

Наступна функція , Енергетична.Білки можна розщепити, окислити та отримати енергію, необхідну для життя.

Двигун.Особливі скорочувальні білки беруть участь у всіх видах руху клітини та організму: утворенні псевдоподій, мерехтіння вій і биття джгутиків у найпростіших, скороченні м'язів у багатоклітинних тварин, забезпечують м'язові білки актин та міозин.

Транспортні.У крові, зовнішніх клітинних мембранах, в цитоплазмі і ядрах клітин є різні транспортні білки. У крові є білки – транспортери, які впізнають і пов'язують певні гормони та несуть їх до клітин – мішеней. Транспортні білки, наприклад, гемоглобін і гемоціанін, що переносять кисень, і міоглобін, що утримує кисень у м'язах.

Запасаюча.Завдяки білкам в організмі можуть відкладатися у запас деякі речовини. Яєчний альбумін служить водозапасним білком у яєчному «білку», казеїн молока є джерелом енергії, а білок феритин утримує залізо в яєчному жовтку, селезінці та печінці.

Захисна. У відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів, які мають антигенні властивості, лімфоцити крові утворюють особливі білки – антитіла, здатні зв'язувати та знешкоджувати їх. У слині та сльозах міститься білок лізоцим – фермент, що руйнує клітинні стінки бактерій. Фібрин та тромбін сприяють зупинці кровотеч.

Каталітична.Білки є біологічними каталізаторами. Наприклад, пепсин, трипсин та ін.

• структурні (кератин вовни, шовку фіброїн, колаген
• Енергетична
• рухові (актин, міозин);
• транспортні (гемоглобін);
• запасні (казеїн, яєчний альбумін);
• захисні (імуноглобуліни) тощо.
• каталітичні (ферменти);

Значення білків та ферментів

2-й учень

Серед білків виділяється особливий та дуже важливий підклас – ферменти.

Ферменти – білки, які мають каталітичної активністю, тобто. що прискорюють перебіг реакцій. Усі ферменти високоспецифічні до свого субстрату і, зазвичай, каталізують лише одне цілком певну реакцію. На роботу ферментів впливають численні фактори: рН, температура, іонний склад середовища і.т.д.

Широко відомі захворювання, що викликаються ферментною недостатністю. Приклад: неперетравлюваність молока (немає ферменту лактази); гіповітамінози (вітамінна недостатність) Визначення активності ферментів у біологічних рідинах має велике значення для діагностики захворювання. Наприклад, за активністю ферментів у плазмі визначають вірусний гепатит.

Ферменти використовують як реактиви під час діагностики деяких захворювань.

Ферменти використовують із лікування деяких хвороб. Приклади деяких препаратів ферментної природи панкреатин, фестал, лідаза.

Ферменти використовуються у промисловості.

У харчовій промисловості ферменти використовують для приготування безалкогольних напоїв, сирів, консервів, ковбас, копченостей.

У тваринництві ферменти застосовуються при приготуванні кормів.

Ферменти використовуються для виготовлення фотоматеріалів.

Ферменти використовуються для обробки льону, конопель.

Ферменти використовуються для пом'якшення шкіри у шкіряній промисловості.

Ферменти входять до складу пральних порошків.

Рефлексивно - оцінний етап

А тепер за допомогою тесту та сигнальних карток перевіримо, як ви засвоїли матеріал.

На відповідь "Так" піднімаєте червону картку, на відповідь "Ні" синю.

1. До складу білків входять амінокислоти, міцно пов'язані між собою водневими зв'язками.

2. Пептидною називають зв'язок між вуглецем карбоксильної групи однієї амінокислоти та азотом аміногрупи іншої амінокислоти. (Так)

3. Білки становлять основну частину органічних речовин клітини. (Так)

4.Білок - мономер. (Ні)

5. Продукт гідролізу пептидних зв'язків – вода. (Ні)

6. Продукти гідролізу пептидних зв'язків – амінокислоти. (Так)

7. Білок – макромолекула. (Так)

8. Каталізатори клітини – це білки. (Так)

9. Існують білки, які переносять кисень та вуглекислий газ. (Так)

10. Імунітет не пов'язаний із білками. (Ні)

Самоперевірка(Слайд 18)

1. Наявність у білках пептидного зв'язку припустив учений:

А) М.В. Ломоносів ;

Б ) А Я. Данилевський;

В) В.В. Марківніков;

Г) Е.Г. Фішер.

2. Яку функцію виконує інсулін в організмі?

А) Сприяє зсіданню крові;

Б) утворює комплекси з сторонніми білками;

В) переносить О2 у м'язах;

г) регулює обмін глюкози.

3. Імітацією третинної структури білкової молекули є:

А) клубок ниток;

Б) згорнута в клубок електроспіраль;

В) телевізійна антена;

г) випрямлений телефонний шнур.

4. Як називається білок, який першим вдалося розшифрувати первинну структуру?

А) Рибонуклеаза;

Б) Інсулін ;

В) Глобін;

Г) Міоглобін.

5. Біологічними каталізаторами – речовинами білкової природи – називаються:

А) Гормони ;

Б) Ферменти ;

В) Вітаміни;

Г) Вуглеводи.

6. Яка структура білкової молекули визначає специфічну біологічну активність білка?

а) Четверта;

Б) Третинна;

В) Вторинна;

Г) Первинна.

7. Який вид хімічного зв'язку підтримує вторинну структуру молекули білка?

а) Воднева

Б) Іонна;

В) Пептидна;

Г) Гідрофобна.

8. Вкажіть елементний склад простих білків:

Б), Н, Про, N, S;

Г) Вся таблиця Менделєєва.

Рефлексія

Продовжіть фразу

1) Сьогодні на уроці……..

2) Тепер я знаю…….

3) Мені на уроці.

Домашнє завдання

1. ЕССЕ на тему: Що я можу робити інакше після отримання інформації?

2. Складіть на тему «Білок». Синквейн. (5 рядків)

Висновок до уроку

Наш урок ми розпочали зі слів «життя». Закінчити урок нам хочеться цим же поняттям «Жити – це означає впізнавати!

Жити – це означає мріяти широко та вільно!

Жити - це значить творити, працюючи невтомно, з невичерпним натхненням!

Використовувана література

1. І.Г. Хомченка. Загальна хімія. М.: Просвітництво, 1993р.
2. В.Г. Жириків. Органічна хімія. М: Просвітництво, 2003р.
3. В.Б. Захаров, З,Г. Мамонтов, В.І. Сивооких. Біологія Загальні закономірності: Підручник для 10-11 класів загальноосвітніх навчальних закладів. М: 2003р.
4. А.О. Рувінський, Л. В. Висоцька, С.М.Глаголєв. Загальна біологія: Підручник для 10-11 класів з поглибленим вивченням. М.: Просвітництво, 1993р.