ارتباط النشاط البيولوجي للبروتينات ببنيتها. لماذا يجب إيداع النشاط البيولوجي للبروتينات والببتيدات في مستودع المستحضرات الطبية؟ كيف تدرك الهياكل النشاط البيولوجي للبروتين؟

Dzherelo: "مساعدة المعلمين والممارسين من المجتمع والطلاب" ، الأنماط: O.I. Tyutyunnik (سيد الرياضة في SRSR لألعاب القوى الهامة)

https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg

بودوفا بيلكيف

البروتينات هي مركبات عضوية طبيعية عالية الجزيئات ، تنتج من 20 حمضًا أمينيًا. جزيء البروتين عبارة عن بوليمر لا يتحلل ، ويتم تمثيل الحد الأدنى من الوحدة الهيكلية لأي - مونومر - بواسطة حمض أميني. الأحماض الأمينية في جزيء البروتين مع ارتباط الكرباميد (عديد الببتيد) في الحمامة لانسيوجي. الكتلة الجزيئية - من بضعة آلاف إلى بضعة ملايين من الوحدات الذرية. يتم تمييز البروتينات الكروية والليفية وفقًا لشكل جزيء البروتين.

تتشكل البروتينات الكروية على شكل جزيء مستدير ، متفاوتة في الماء والملوحة. يتم تفسير التجزئة الجيدة من خلال التوطين على سطح الكريات من رواسب الأحماض الأمينية المشحونة ، والتي يتم شحذها بقشرة رطبة ، مما يضمن الاتصال الآمن مع بائع التجزئة. يتم تضمين جميع الإنزيمات ومعظم البروتينات النشطة بيولوجيًا في المجموعة.

تتميز البروتينات الليفية بهيكل ليفي ، لا يمكن تمييزه عمليا في أنواع الماء والملح. تكون رماح البولي ببتيد في جزيئات الطحن على التوازي من واحد إلى واحد. شارك في دراسة العناصر الهيكلية للأنسجة السليمة (الكولاجين ، الكيراتين ، الإيلاستين). مجموعة خاصة هي البروتينات القابلة للطي ، حتى مخزن بعض الأحماض الأمينية الكريمية ، يتم تضمينها في الكربوهيدرات والأحماض النووية ورقيقة. تلعب البروتينات دورًا مهمًا في جميع الكائنات الحية. تشارك الرائحة الكريهة في بودوفي كليتين والأنسجة ، є المحفزات الحيوية (الإنزيمات) ، الهرمونات ، أصباغ ديهال (الهيموغلوبين) ، الكلام الحامض (الغلوبولين المناعي) و іn. يتم إجراء التخليق الحيوي للبروتينات على الريبوسومات ويتم تعيينه كرمز للأحماض النووية في عملية الترجمة.

20 حمضًا أمينيًا ، متحدًا واحدًا تلو الآخر في السعر ويتم رسمه في تسلسلات مختلفة ، يكشف عن جميع الاختلافات في البروتينات الطبيعية. تم بناء كائن الإنسان لامتصاص الكثير من الأحماض الأمينية من الخطابات الأخرى ، وكتابة البروتين 9 من الأحماض الأمينية من النبيذ لا يمكن تصنيعه من تلقاء نفسه ، ويجب أخذها بعيدًا. تسمى هذه الأحماض التي لا يمكن تعويضها أو الأساسية. سيفالين ، ليسين ، آيزولوسين ، ليسين ، ميثيونين ، ثريونين ، تريبتوفان ، فينيل ألانين ، هيستيدين. تشمل الأحماض الأمينية البديلة الألانين ، والأسباراجين ، وحمض الأسبارتيك ، والأرجينين ، والجليسين ، والجلوتامين ، وحمض الجلوتاميك ، والبرولين ، والسيستين ، والتيروزين ، والسيريا. نظرًا لعدم وجود حمض أميني أساسي في البروتين ، فلن يتم اكتساب البروتين مرة أخرى. منذ بزوغ الفجر ، أصبحت منتجات المغامرة المخلوقة (اللحوم والأسماك والحليب) أكثر ملاءمة لاحتياجات الناس ومنتجات ذات نمو أقل.

يُفهم الهيكل الأساسي ، وهو ما يعني تسلسل بقايا الأحماض الأمينية في البروتين. الارتباط الببتيد هو النوع الرئيسي للرابط الذي يحدد الهيكل الأساسي.

يميز الهيكل الثانوي شكل الوخز الأبيض في الفضاء المفتوح. يختلف هذا الشكل اعتمادًا على مجموعة الأحماض الأمينية وتسلسلها لبولي ببتيد. هناك نوعان من الأشكال الرئيسية للهيكل الثانوي: α-helix و-config. يمكن أن يكون شكل α-helix أبيض غني. يمكنك إعطائها مثل لولب عادي ، مثبتة على سطح الأسطوانة. يتم تحديد استقرار التكوين الشبيه باللولب بواسطة روابط الماء العددية بين مجموعتي CO- و NH من روابط الببتيد ؛ β- تكوين القوة في عدد قليل من البروتينات. بالنسبة لشكل هيكل qiu ، يمكنك مطابقة الماكرة من الأكورديون (الهيكل المطوي)

يؤدي الهيكل الثلاثي إلى تطوير مشرط الببتيد في الفضاء المفتوح. من الممكن الكشف عن هذا التكوين مثل حلزوني ، مثبت على اسطوانة ، وكلها تتغير بشكل دوري بشكل مباشر ، مما يؤدي إلى إنشاء الموت.

باور بيلكيف

rozchinnistالإيداع وفقًا لقيمة الأس الهيدروجيني ، وطبيعة المصدر (اختراق عازل yogo) ، وتركيز الكهرباء ، إلى. من حيث القوة الأيونية ومن حيث البروتين ومن حيث بنية البروتين. يرجى تمييز البروتينات الكروية ، أعلى بشكل ملحوظ - ليفي. في القوة الأيونية المنخفضة ، فإنها تزيد من تنوع البروتين ، وتحييد شحنة المجموعة. لذلك ، لا يمكن تمييز الأوجلوبولين في الماء ، لكنها تختلف في الأنواع الضعيفة من ملح المطبخ. عند القوة الأيونية العالية ، تمتص ترسيب البروتينات ، على الرغم من أنها تتنافس معها على جزيئات الماء - حول إطلاق البروتينات. يأخذ تجار التجزئة العضويون البروتينات في الضريبة ، ويدعون إلى تغيير طبيعتها.

قوى التحليل الكهربائيترتبط البروتينات بحقيقة أنه في الوسط الرئيسي للجزيء يتصرف مثل بوليانيون ذو سالب ، وفي وسط حمضي - بشحنة كلية موجبة. Tse vyznaє zdatnіst blіkіv migravati في المجال الكهربائي إلى القطب الموجب كاثود ، المراحة في الشحنة الكلية. على هذه القوة من الأسس البيضاء لتحليل تحليل الرحلان الكهربي الخاص بهم.
إن تمسخ البروتين هو نتيجة لتطور الروابط الضعيفة ، مما يؤدي إلى تدمير الهياكل الثانوية والثالثية. جزيء البروتين الذي تم تغيير خصائصه خارج الترتيب - يبدو وكأنه ملف vipadic (إحصائي). كقاعدة عامة ، فإن تمسخ البروتين غير قابل للتفاوض ، ولكن في بعض الحالات ، بعد اعتماد العامل الذي يفسد ، قد يحدث إعادة التشبع - استعادة الهياكل والسلطات الثانوية والثالثية.

وكلاء التحوير:درجات حرارة عالية (تدمير الماء والروابط الكارهة للماء) ، والأحماض والقواعد (تدمير الروابط الكهروستاتيكية) ، والعوامل العضوية (تدمير الروابط الكارهة للماء).

يمكن أيضًا استخدام المنظفات وأملاح المعادن الهامة والأشعة فوق البنفسجية وأنواع أخرى من vippromination في تغيير طبيعة العوامل.

لا يكسر التمسخ الروابط التساهمية ، ولكنه يزيد من توافر عوامل أخرى ، مثل الإنزيمات.

وظائف بيلكيف

محفز وأنزيمي.يتقدم تحويل Usі khіmіchnі في كائن حي إلى مشاركة المحفزات. المحفزات البيولوجية (الإنزيمات) بسبب الطبيعة الكيميائية للبروتينات التي تحفز التحولات الكيميائية في الكائنات الحية ، والتي تشكل تبادل الكلام.

وظيفة النقل.يتم نقل البروتينات لحمل البزاقات ذات الأهمية البيولوجية في الجسم. في بعض النواحي ، يتم امتصاص المواد المنقولة بواسطة جزيء بروتين. يحميهم من الدمار ويضمن نقل الدم من المجرى. يسمى هذا النمط من النقل الخامل. لمساعدة بروتينات الغشاء ، يتم نقل المواد من مناطق ذات تركيز منخفض إلى منطقة ذات تركيز مرتفع. يرتبط السعر بذاكرة فقدان الطاقة ويسمى النقل النشط.

وظيفة كيميائية- يغير بناء بروتينات الضياكية من الشكل. غير دزينة من الجزيئات ، تحرك بسرعة. تسمى هذه البروتينات قصيرة العمر (بروتينات m'yazovі) ، ويتم ضرب القطع للعمل الميكانيكي بطاقة إضافية من الروابط الكيميائية.

الهيكليتعتمد وظيفة (البلاستيك) على رتبة رأس البروتينات الليفية - عناصر أغشية الكليتين. كمية البروتينات في مستودع الأنسجة الجيدة تضمن نعومتها ومرونتها: الكيراتين من الخارج والشعر والكولاجين والأوتار والشكير والغضاريف وجدران الأوعية والأنسجة المتصلة.

الوظيفة الهرمونية(وظيفة التحكم) تتحقق بواسطة هرمونات طبيعة الببتيد والبروتين. تضاف الرائحة الكريهة إلى منتجات البروتينات أو نشاط الإنزيمات وتغير سرعة التفاعلات الكيميائية التي يتم تحفيزها بواسطتها. التعامل مع عمليات التبادل

وظيفة زاهيسناتتحقق البروتينات بواسطة الأجسام المضادة ، الإنترفيرون ، الفيبرينوجين.

أنتيتيلا- بسبب طبيعة البروتين ، التي يكون تركيبها محفزًا في عملية الاستجابة المناعية ؛ - رد فعل الجسم على اختراق البيئة الداخلية لبروتينات الطرف الثالث أو مكونات مستضدية أخرى (على سبيل المثال ، الكربوهيدرات عالية الجزيئات). تشكل الأجسام المضادة مع المستضد المركب ، مما يجعل المستضد آمنًا للجسم.

إنترفيروني- البروتينات السكرية ، التي تصنعها الخلية بعد اختراق الفيروس لها. في نفس الوقت الذي تتفاعل فيه الأجسام المضادة ، لا تتفاعل الإنترفيرون مع المستضد ، ولكنها تتطلب إنشاء إنزيمات خلوية داخلية. تمنع الرائحة الكريهة تخليق البروتينات الفيروسية ، وتعيد نسخ معلومات الفيروس. تسي zupinyaє تكرار الفيروس.

الفيبرينوجين- بروتين البلازما المتبقي ، والذي يتحول في المرحلة الأخيرة من عملية تخثر الدم إلى بروتين فيبرين غير محلول. يؤسس الفيبرين الهيكل العظمي للخثرة التي تحيط بفقدان الدم.

بلازمين- بروتين البلازما الذي يحفز تكسير الفبرين. هذا لضمان تجديد مرور قاضٍ مسدود بجلطة الفيبرين.

وظيفة الطاقةيتم الاعتناء بالبروتينات لجزء الأحماض الأمينية التي تهتز أثناء انقسام البروتين في الأنسجة. في عملية التحلل المؤكسد البريتوني للأحماض الأمينية ، يتم توليد الطاقة وتصنيع الطاقة - ATP (حمض الأدينوزين ثلاثي الفوسفوريك). ما يقرب من 18٪ من طاقة الشخص تقع أمام السنجاب.

بيلكيف

من بين الخطابات العضوية للمادة الحية ، تحتل البروتينات مكانة خاصة لأهميتها ووظائفها البيولوجية. يوجد حوالي 30٪ من جميع بروتينات جسم الإنسان في اللحم ، وحوالي 20٪ - في العظام والأوتار ، وحوالي 10٪ - في الجلد. وأهم البروتينات هي الإنزيمات. عددهم في الجسم صغير ، ويتم تتبع الروائح من خلال عدد من التفاعلات الكيميائية الهامة. يتم تنظيم جميع العمليات التي تحدث في الجسم: التنميش المفرط ، تفاعلات الأكسدة ، نشاط الإفراز الداخلي ، نشاط m'yazova وعمل الدماغ - بواسطة الإنزيمات. تعد براعتهم رائعة. البظر الوحيد لديه الكثير من المئات.

البروتينات أو غير ذلك ، كيف نسميها بطريقة أخرى ، يمكن أن تكون البروتينات أكثر قابلية للطي وأكثر الخطابات الحية القابلة للطي. السناجب - جزء من مستودع obov'yazkova لجميع الخلايا الحية. أدخل المستودع فحم, فيضان, قبلة, نتروجين, سيركاو inode الفوسفور. أكثر ما يميز البروتين هو وجوده الجديد نتروجين.

لا تنتقم للنيتروجين من حياة الكلام الأخرى. هذا هو السبب في أن البروتين يسمى الكلام النيتروجيني. مركبات النيتروجين الرئيسية في الكلام ، والتي تتكون منها البروتينات هي الأحماض الأمينية. عدد الأحماض الأمينية صغير - فهي أقل من 28. Vіd їkhny poєdnannya القوة التي لا معنى لها و yakostі blіkіv.

بإضافة اثنين أو أكثر من الأحماض الأمينية من dekilkoh ، يتم طي النصف - بولي ببتيد. عندما يتم الجمع بين الببتيدات المتعددة ، فإنها تصنع المزيد والمزيد من الأجزاء القابلة للطي ونتيجة لذلك ، سأقوم بطي جزيء البروتين.

في مسار العشبمن خلال سلسلة من المراحل الوسيطة (الألبوموز والبيبوني) تنقسم البروتينات إلى وحدات فرعية بسيطة (عديد الببتيدات) ثم إلى أحماض أمينية. الأحماض الأمينية ، على شكل بروتين ، يسهل ترطيبها ويتناولها الجسم. رائحة بروتين معين zastosovuetsya كائن osviti svogo. نتيجة لزيادة المعروض من الأحماض الأمينية بسبب الانقسام في الأنسجة ، تتأكسد الرائحة الكريهة إلى ثاني أكسيد الكربون والماء.

ينتشر معظم البيض بالقرب من الماء. جزيئات البروتينات من خلال їх الورود الرائعة Mayzhe لا تمر عبر مسام أغشية الخلايا. عندما يتم تسخين الماء ، يحترق البياض. بروتينات Іsnuyut (على سبيل المثال ، الجيلاتين) ، لأنها تختلف في الماء فقط عند تسخينها.

عندما يتم طعنه ، يتم رش القنفذ في فمه فارغًا ، ثم يدخل القنفذ في البزاقة. نقية shlunkovoy sіk bezbarvny ، قد يكون رد فعل حامض ، ياك obumovlenu وجود حمض الهيدروكلوريك وتركيز 0.5٪.

قد يكون لدى Shlunkovy sik القدرة على حفر zhu بشكل مفرط ، والذي يرتبط بالوجود في الإنزيمات الجديدة. البيبسين Vіn الانتقام هو إنزيم يحلل البروتين إلى ببتوني وألبوموز. يتم اهتزاز البيبسين بشكل غير نشط بواسطة لعاب الأنبوب ، ويصبح نشطًا عند تعرضه لحمض الهيدروكلوريك الجديد. يكون البيبسين أقل نشاطًا في الوسط الحمضي وعندما يدخل في البركة ، يصبح الوسط غير نشط.

Zha ، nadіyshovshi إلى Slack ، zatrimuєtsya بطريقة جديدة من 3 إلى 10 سنوات. المصطلح perebuvannya їzhi في القشرة للاستلقاء وفقًا للشخصية والحالة الجسدية - نادرًا ما يكون الفوز أو صعبًا. تغمر المياه المصارف إهمالاً بعد الدعاء. Zha ، scho للثأر لمزيد من البروتينات ، zatrimuєtsya في القشرة أكثر ، أقل في الكربوهيدرات ؛ حتى أكثر dorshyaetsya في الجزء السفلي من قنفذ سمين. الدفع من خلال عروق السد سريع الحركة ، والذي يلتزم بالانتقال إلى الجزء البواب ، ثم في الأمعاء ذات الاثني عشر مدببًا ، والتي تحتوي بالفعل على عصيدة طعام محفورة بشكل كبير ، مما يؤدي إلى التخلص من النقش الزائد. هنا ، على عصيدة اليرقة ، ذبلت الديدان المعوية ، مثل الغشاء المخاطي للأمعاء ، وكذلك قشرة القناة الهضمية. تحت تدفق هذه العصائر من اليرقة ، يتم إعطاء الكلام - البروتينات والدهون والكربوهيدرات - مزيدًا من الانقسام وإحضارها إلى مثل هذا المعسكر ، إذا كان من الممكن أن تبلل بجانب السرير ذلك اللمف.
Pidshlunkovy سيك bezbarvny و maє بركة صغيرةرد فعل.

أحد الإنزيمات الرئيسية التربسين، والذي يوجد في عصير البزاقة في حالة عدم الاتصال الهاتفي في وجود التربسينوجين. التربسينوجين غير قادر على تحلل البروتينات ، ثم ينتقل من معسكر نشط ، إلى. في التربسين. Tse vіdbuvaєtsya تحت تسريب الكلام الموجود في العصارة المعوية. إنتيروكيناز. يتم استقلاب الإنتروكيناز في الغشاء المخاطي للأمعاء. في المستعمرات الاثني عشر ، يتم إرفاق البيبسين ، وتكون شظايا البيبسين قليلاً فقط في الوسط الحامض. تستمر المعالجة المفرطة للبيض تحت تأثير التربسين.

يكون التربسين أكثر نشاطًا في الوسط الفرجي. يستمر يوم اليوجا في وسط حامض ، لكن النشاط ينخفض. ينقسم التربسين إلى بروتينات ويحللها إلى ألبومات وبيبتون ثم إلى أحماض أمينية.

في البزاقة ، تتحلل تلك البروتينات والدهون والكربوهيدرات الاثني عشر المعوية بشكل أو بآخر ، ولا يتم تصحيح سوى جزء منها. في الأمعاء الدقيقة ، تحت تدفق العصارة المعوية ، هناك انقسام متبقي لجميع خطابات الطعام ونقع المنتجات من الدم. يتم تمريره عبر الشعيرات الدموية ، حيث يرتفع الجلد منها إلى الزغابات ، ويتعفن على جدران الأمعاء الدقيقة.

أوبن بيلكيف

بعد انقسام البروتينات في السبيل العشبي ، يتم نقع الأحماض الأمينية ، التي استقرت ، في الدم مرة واحدة بكمية ضئيلة من polypeptides - spoluk ، والتي تتكون من شارات من الأحماض الأمينية. من الأحماض الأمينية لخلايا أجسامنا ، يصنعون بروتينًا مشتقًا من بروتين طبيعي ويمتاز بجسم الإنسان.

لا ينقطع إنشاء بروتين جديد في الكائن الحي للإنسان والمخلوق ، بحيث يتم استبدال الخلايا الحية للدم والجلد والأمعاء المخاطية طوال الحياة ، وما إلى ذلك. يتم إنشاء كليتينات شابة جديدة. تدخل البروتينات مباشرة إلى القناة العشبية ، عندما تنقسم الرائحة الكريهة إلى أحماض أمينية ، وبالفعل من الأحماض الأمينية ، بعد البلل ، يتم إنشاء بروتينات محددة لهذه البروتينات. حسنًا ، تجاوز المسار العشبي ، لإدخال البروتين مباشرة في الدم ، فإن النبيذ ليس فقط قادرًا على التغلب على جسم الإنسان ، ولكنه أكثر خطورة من المضاعفات الخطيرة. في مثل هذه المقدمة ، يشير بروتين الكائن الحي إلى ارتفاع حاد في درجة الحرارة ومظاهر أخرى. مع الإدخال المتكرر للبروتين في غضون 15-20 يومًا ، يمكن أن تحدث الوفاة مع شلل تنفسي ، وضرر شديد في نشاط القلب ، وتشنجات شديدة.

لا يمكن استبدال البروتينات بأنواع أخرى من الكلام الغذائي ، ولكن لا يمكن تصنيع البروتين في الجسم إلا من الأحماض الأمينية. هذا هو السبب في أنه من الضروري توفير جميع الأحماض الأمينية الأكثر أهمية.

ثلاثة من الأحماض الأمينية ليست كلها بنفس القيمة بالنسبة للجسم. من بينها ، تلك التي يمكن استبدالها بأخرى أو تصنيعها في الجسم من الأحماض الأمينية الأخرى. عدد منهم من الأحماض الأمينية التي لا يمكن الاستغناء عنها.

البروتينات لا تنتقم من جميع الأحماض الأمينية ، في بعض - عدد أكبر من الأحماض الأمينية الضرورية للجسم ، في البعض الآخر - أقل. يمكن مقارنة البروتينات المختلفة بأحماض أمينية مختلفة وخصائص مختلفة.

تسمى البروتينات ، التي يتم تضمينها في الأحماض الأمينية الأساسية في الجسم ، حتى المخزن ، كاملة. البروتينات ، التي تنتقم من جميع الأحماض الأمينية الضرورية ، ليست ضرورية.

بالنسبة لأي شخص ، من المهم أن يكون لديه بروتينات كاملة ، حيث يمكن لشظايا الكائن الحي أن تصنع بروتيناتها الخاصة. ومع ذلك ، يمكن استبدال البروتين الكامل ببروتينين أو ثلاثة بروتينات غير كاملة ، ياك ، بإضافة واحد إلى واحد ، يعطي مجموع جميع الأحماض الأمينية الضرورية. أيضًا ، من أجل الحيوية الطبيعية للكائن الحي ، من الضروري أن يمتلك الجسم البروتينات الكاملة ، أو مجموعة البروتينات الخاطئة ، للأحماض الأمينية في المزيج ، والتي تساوي البروتينات الكاملة.

تعتبر الحاجة إلى البروتينات الكاملة أمرًا مهمًا جدًا للجسم ، حيث إنها تنمو ، بحيث يوجد في جسم الطفل عدد من الخلايا الحية الجديدة ، كما هو الحال في البالغين ، في عدد كبيريتم إنشاء خلايا جديدة.

Zvichayna zmіshana їzha للانتقام من البروتينات المختلفة ، كما لو كان في المجموع لتزويد الجسم بالحاجة إلى الأحماض الأمينية. المهم ليس فقط القيمة البيولوجية للبروتينات ، والتي يجب أن توجد بنفس القيمة ، ولكن عددها. في حالة عدم كفاية تناول البروتينات ، لا بد من تقليص النمو الطبيعي للجسم ، ولا تتضرر القطع التي يستهلكها البروتين بسبب هذا النقص في المدخول.

قبل أن يكتمل البياض ، من المهم أن ترى بياض رحلة المخلوق ، كريم الجيلاتين ، على أنه أبيض غير ممتلئ. Nepovnotsіn_ السناجب - أكثر أهمية من رحلة الندى. ومع ذلك ، فإن deyakі roslini (البطاطس والبقوليات والزعانف) ينتقم من جميع البروتينات. من مخلوقات البروتينات ، تعتبر بروتينات اللحوم والبيض والحليب وغيرها ذات قيمة كبيرة بشكل خاص للجسم.

أي نوع من السناجب يتم حرقها وكيف تلعب الرائحة الكريهة دورًا في جسم الإنسان. ما هي وظائف البروتينات ، ما هو توازن النيتروجين وما هي القيمة البيولوجية للبروتينات. هذه ليست إعادة سرد جديدة لطعام أولئك الذين تضرروا من هذه المقالة.

Prodovzhuєmo سلسلة من المقالات "Obmina VUGLEVODIV IN ORGANIZMI" و "OBMINI FAT IN ORGANIZMI" و مقالة "OBMIN BILKIV IN ORGANIZMI". يتم تغطية المعلومات من قبل مجموعة واسعة من القراء ، ولأذهان القراء ، وأشاد من جانب القارئ ، ستستمر سلسلة من المقالات المخصصة لفيزيولوجيا الناس.

وظائف بيلكيف

• وظيفة بلاستيكيةيتمتع Bіlkіv polygaє بنمو وتطور آمن للكائن الحي لنمو عمليات التخليق الحيوي. يدخل البيض المستودع الجميعكليتين من الكائن الحي والهياكل intertissue.
• النشاط الأنزيميتنظم البروتينات سرعة التفاعلات الكيميائية الحيوية. البروتينات والإنزيمات هي المسؤولة عن تبادل الكلام والطاقة الناتجة ليس فقط من البروتينات نفسها ، ولكن أيضًا من الكربوهيدرات والدهون.
• وظيفة زاهيسنا Bіlkіv polygaє عند تنوير البروتينات المناعية - الأجسام المضادة. البروتينات zdatnі pov'yazuvatioxici وتمسح وتمنع البلعوم (الإرقاء).
• وظيفة النقليتم التعامل مع الحامض وثاني أكسيد الكربون ببروتين كرات الدم الحمراء الهيموغلوبين، وكذلك فيما يتعلق بنقل الأيونات النشطة (zalizo ، mead ، الماء) ، الخطابات الطبية ، السموم.
• دور نشيط Bіlkіv аbumovlen їhnoy zdatnіstyu zvіlnyati іn okislennі energіyu. رغم ذلك، متى بلاستيكدور البروتينات في التمثيل الغذائي ينقلب طاقة، إلى جانب بلاستيكدور الخطب الحية الأخرى. كبير بشكل خاص هو الحاجة إلى السنجاب في فترة النمو ، والغموض ، وارتداء الملابس بعد الأمراض الخطيرة.
  • في السبيل العشبي ، تنقسم البروتينات إلى أحماض أمينيةі أبسط عديد الببتيدات، مع بعض الكليتينات الأخرى من مختلف الأنسجة والأعضاء ، زوكريما الكبديتم تصنيع بروتينات معينة. يتم استخدام تخليق بروتينات الفايكور لتطوير نمو خلايا جديدة ، وتخليق الإنزيمات والهرمونات.

توازن النيتروجين

مؤشر غير مباشر لنشاط تبادل البروتينات هو ما يسمى بتوازن النيتروجين. يسمى توازن النيتروجين بالفرق بين كمية النيتروجين التي تزيد عن نفس الكمية ، وكمية النيتروجين التي تظهر في الجسم على شكل مستقلبات نهائية. في حالة التوازن النيتروجيني ، يأتي توازن النيتروجين من حقيقة أن البروتين يحتوي على ما يقرب من 16٪ نيتروجين ، وبالتالي فإن الجلد 16 نيتروجين يعطي 100 ص من البروتين.

• كم يضاف النيتروجين واحدنرى الكثير من الأشياء ، ثم يمكننا التحدث عنها محتوى النيتروجين. للحفاظ على السوائل النيتروجينية في الجسم ، من الضروري أقل من 30-45 جم من البروتين الحيواني لكل دوبا ( الحد الأدنى من البروتين الفسيولوجي).
• ستان ، بكمية معينة من النيتروجين ، ما هو مطلوب تحويلشوهد الاسم توازن النيتروجين الإيجابي. ستان ، بكمية معينة من النيتروجين ، ما هو مطلوب أقلشوهد الاسم توازن النيتروجين السلبي.
• تعد مستويات النيتروجين لدى الأشخاص الأصحاء واحدة من أكثر مؤشرات الأيض استقرارًا. يجب ترسيب راوند الماء النيتروجيني وفقًا لعقول حياة الشخص ونوع العمل والحالة الوظيفية للجهاز العصبي المركزي وكمية الدهون والكربوهيدرات التي يحتاجها الجسم.

معامل علاقة روبنر

سوف تتطلب بروتينات الأعضاء والأنسجة تجديدًا مستمرًا. ما يقرب من 400 جرام من البروتين من 6 كجم ، والتي ستشكل "صندوق" البروتين في الجسم ، يمكن تحقيق التقويض ويمكن إنتاجه بكمية مكافئة من البروتينات التي تم إنشاؤها حديثًا. يسمى الحد الأدنى من البروتين ، الذي يتفكك باستمرار في الجسم معامل التآكل. يصبح استهلاك البروتين في شخص وزنه 70 كجم 23 جم للإنتاج. يؤدي تناول البروتين بكميات أقل إلى توازن نيتروجين سلبي لا يلبي احتياجات الجسم من البلاستيك والطاقة.

القيمة البيولوجية لبلكيف

بغض النظر عن خصوصية الأنواع ، يجب الاحتفاظ بجميع هياكل البروتين المختلفة في المستودع الخاص بك 20 حمض أميني. بالنسبة لعملية التمثيل الغذائي الطبيعي ، من المهم معرفة مقدار البروتين البشري الذي يمتلكه ، ومستودع نير هو الأكثر إستبدالі الأحماض الأمينية الأساسية.

• لا يمكن الاستغناء عنهє 10 أحماض أمينية ، يتم تصنيعها في الكائنات البشرية ، ولكنها ضرورية للغاية للحياة الطبيعية. Vіdsutnіst navіt odnієїz z vde للتوازن النيتروجيني السلبي ، استخدم كتل الجسم وغيرها من كتل غير عقلانية من الحياة.
  • الأحماض الأمينية الأساسيةє فالين ، ليسين ، آيزولوسين ، ثريونين ، ميثيونين ، فينيل ألانين ، تريبتوفان ، سيستين, لا يمكن الاستغناء عنه عقليا — أرجينينі الهيستيدين. يتم أخذ جميع الأحماض الأمينية qi للإنسان فقط من نفس الشيء.
• استبدال الأحماض الأمينيةضروري أيضًا لحياة الإنسان ، ولكن يمكن أيضًا تصنيعه بواسطة الكائن الحي نفسه من منتجات تبادل الكربوهيدرات والدهون. يمكن للمرء رؤيتها الجليكوكول ، ألانين ، السيستين ، الجلوتامين وحمض الأسبارتيك ، التيروزين ، البرولين ، السيرين ، الجلايسين; استبدال عقليا — أرجينين وهستيدين.
• تسمى البروتينات التي تعوض المجموعة الجديدة من الأحماض الأمينية التي لا يمكن تعويضها تحسنوقد يكون لها أقصى قيمة بيولوجية ( اللحوم والأسماك والبيض والكافيار والحليب والفطر والبطاطس).
• تريد البروتينات بطريقة ما حمضًا غير أميني واحد فقط ، وإلا يتم استدعاؤها بكمية غير كافية غير كفء (السناجب الروسية). فيما يتعلق بسيم الرضا ، تستهلك في الأحماض الأمينية الغذاء الأكثر عقلانية وتنوعًا مع البروتينات الأكثر أهمية في رحلة المخلوق.
• تحتاج دوبوفافي السناجب عند البالغين يصبح 80-100 جم من البروتين ، بما في ذلك 30 جم من تغذية الحيوانات ، ومع الإجهاد البدني - 130-150 جم. البروتين الأمثل الفسيولوجي- 1 جرام لكل 1 كيلو دهون.
• بروتين مخلوقїzhі عمليا povnіstyu يتحول على بروتينات vlasnі إلى الكائن الحي. تخليق البروتينات في الجسم تزايد بياضلتكون أقل فاعلية: يصبح معامل التحول 0.6 - 0.7 بسبب اختلال توازن الأحماض الأمينية الأساسية في الحيوانات وتنامي البروتينات.
• عند تناول البيض المتزايد، د " الحد الأدنى من القاعدة"، تخليق zgidno s yakim للبروتين الرطب ليقع في شكل أحماض أمينية غير قابلة للتغيير ، بحيث يمكن العثور عليها في الكمية الدنيا.

إذا أتيت ، وخاصة البروتين واحد ، فإن الترقية تبادل الطاقة وإنتاج الحرارة. مع إدخال تبادل الطاقة المنخفض ، تكون الزيادة في تبادل الطاقة حوالي 6٪ ، مع تناول البروتين ، يمكن أن تصل إلى 30-40٪ من إجمالي قيمة الطاقة للبروتين بأكمله ، بعد إدخاله في الجسم. تبدأ الزيادة في تبادل الطاقة بعد 1-2 سنوات ، وتصل إلى حد أقصى بعد 3 سنوات وثلاث سنوات لمدة 7-8 سنوات بعد استلامها.

التنظيم الهرمونيلعملية التمثيل الغذائي للبروتينات من أجل سلامة الديناميكية المتساوية مع تركيبها واضمحلالها.

• ابتناء البروتيناتتسيطر عليها هرمونات الغدة النخامية ( سوماتوتروبين) ، رمح podshlunkovoi ( الأنسولين) ، مقالات بشرية ( منشط الذكورة). تتجلى تقوية المرحلة الابتنائية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين مع وجود فائض من هذه الهرمونات في زيادة النمو وزيادة كتلة الجسم. يؤدي نقص الهرمونات الابتنائية إلى زيادة نمو الأطفال.
• تقويض البروتينتنظمها هرمونات الغدة الدرقية ( هرمون الغدة الدرقية وثلاثي يودوثيرونون) ، كيرك ( جلايكورتيكويد) ودماغية ( الأدرينالين) خطاب التلال فوق نيركيال. تؤدي زيادة هذه الهرمونات إلى تقوية تكسير البروتينات في الأنسجة ، والذي يصاحبه توازن نيتروجين سلبي. نقص الهرمونات على سبيل المثال الغدة الدرقية مصحوبة بالسمنة.

تعد البروتينات ، بجنون ، أحد أهم المكونات في عملية حياة الجسم. وتلعب الرائحة الكريهة ، الرائحة الكريهة ، دورًا مهمًا للغاية في أكل الناس ، فالشظايا هي خلية تخزين الرأس لجميع أعضاء وأنسجة الجسم. ليس من دون سبب أنه في عام 2005 كان هناك تصويت على مشروع قانون أعدته وزارة الصحة ، "من خلال طريقة زيادة جودة الأكل في قطة جديدة هادئة ، يوصى بزيادة كمية الطعام بالترتيب. للانتقام من بروتين رحلة المخلوق ، وتسريع كمية الطعام دفعة واحدة ، والانتقام من الكربوهيدرات ".

الرسالة رقم 3367 ، كتبت بتاريخ 05/2014 الساعة 14:52 بتوقيت موسكو ، شوهد.

# 1347 · 07-06-2013 الساعة 12:37 بالتوقيت العالمي المنسق · تم تسجيل عنوان IP ·

يمكن وصف العلوم البيولوجية بأنها علوم تطور آليات تساعد الجزيئات على تطوير وظائفها المحددة في الخلايا الحية.

آلية تقسيم الأيونات غير العضوية البسيطة والجزيئات العضوية في vipadkah الغنية بعيدًا عن عالم الغناء لتوضيحها. على سبيل المثال ، قد نكون على دراية بالنتائج المتعلقة بالتأثيرات الفسيولوجية لزيادة أو نقصان الضغط الاسموزي للجسم مع إدخال كلوريد الصوديوم أو إزالته. المؤخرة الثانية هي تعطيل توصيل النبضات العصبية عند المشابك ، ويرجع ذلك إلى إدخال فيزوستيغمين ، حيث يمكن أن يُنسب غالبًا إلى إنزيم كوليستيراز لنفس الدواء. ومع ذلك ، فإن مثل هذا التطور الجيد للنظام متروك لمجال البحث والمضاربة للماضي ، والذي يتعلق بطي الكليتين.

يتأكد الكيميائيون الذين يعملون في مجال البروتين ، بطبيعة الحال ، من أنه من الأسهل الاقتراب من فهم وظائف الخلايا ، بناءً على بنية ووظيفة جزيئات البروتين. يعتقد Tsya ، ربما ، لم يسلم من الإثبات. وراء كرم الظواهر الهادئة النادرة في علم الأحياء ، والتي يبدو أن لها طابعًا فيزيائيًا طبيعيًا ، تعتمد "حياة" الكليتين على مجموع المحفزات الإنزيمية وتنظيمها.

لقد وصل مجال كيمياء البروتين الآن إلى درجة كافية من الاتساق ، للتفكير في البروتينات مثل الكلام العضوي ، وليس مثل تكتلات الأحماض الأمينية. بصرف النظر عن الطي فوق الإلهي لجزيء البروتين ، يمكننا وصف هذه الظواهر مثل التمسخ من حيث التغييرات الراسخة في أنواع معينة من الروابط الكيميائية. مثل هذا الموقف المواتي يجعل من الممكن معرفة الطرق المعقولة لتحديد السمات المحددة للبنية التساهمية وغير التساهمية للبروتينات ذات النشاط البيولوجي. ربما تتكون جزيئات البروتين من واحد أو أكثر من رماح عديد الببتيد ، والتي يتم دمجها مع بعضها البعض والتأكيد على نظام من الروابط الكيميائية المختلفة ذات القوة المختلفة في بنية حلزونية على ما يبدو. عند تغيير أي من هذه الروابط ، يظهر الكلام ، لأنه لا يتطابق مع جزيء الكوز الأصلي ، وبمعنى الغناء ، يمكن اعتباره تمسخًا للبروتينات. في لمحة ، يمكن استخدام الوظائف لتلبية معايير معينة. إن موطن الإنزيم ، الذي يتجلى في قدرته على تحفيز تفاعل واحد ، لا يتبع اتساق بنيته.

Vivchennya naslіdkіv chastkovy spetsіchіchnogo rujnuvannya البروتينات النشطة بيولوجيًا rozpochato مؤخرًا. ومع ذلك ، قبل 20 عامًا ، تبين أن استبدال بعض المجموعات النشطة من البيض ، أو تحويلهم إلى مجموعات أخرى ، لا يترافق مع نشاط ثانٍ. من المحتمل أن يكون أفضل مثال على هذه التحقيقات هو سلسلة عمل Herriot و Northrup على القضاء على نشاط الببسين أثناء عملية acetyluvanization التدريجي للجزيء. تم تعديل البيبسين باستخدام الكيتين ، وفي أثنائه تم تحويل المجموعات الأمينية الحرة ومجموعات الهيدروكسيل إلى الأسيتيل أوكسيد. بمساعدة طريقة Herriot هذه ، استخرجنا البيبسين البلوري ، الذي يزيل 7 مجموعات أسيتيل لكل جزيء بيبسين. أسيتيل بيبسين مع 60٪ نشاط تحفيزي للإنزيم. بعد أن أظهر Herriot أن طيف الصلصال في الأشعة فوق البنفسجية للكلام ، هذا النشاط الحجمي 60٪ ، تغيير الأرضية ، يمكن تفسير هذا التغيير من خلال حجب ثلاث مجموعات هيدروكسيل من التيروزين. أثناء التحلل المائي الدقيق للبيبسين الأسيتيل عند درجة الحموضة 0 أو الرقم الهيدروجيني 10.0 ، تم فصل ثلاث مجموعات من الأسيتيل ، والتي صاحبت زيادة في النشاط التحفيزي للإنزيم. Qi ، بالإضافة إلى دراسات أخرى أظهرت أن فائض التيروزين قد يكون مرتبطًا بنشاط البيبسين ، في حين أن التحام الأسيتيل لعدد من المجموعات الأمينية الكبيرة من البروتين لا يؤثر على وظيفته.

حتى الآن ، أصبحت الأقل أهمية ، ولا شك في أنه من الممكن تغيير كمية الإنزيمات والهرمونات ، دون التسبب في تعطيلها. بغض النظر عن البيانات ، فقد تم التعهد مؤخرًا بأن تكون بنية البروتينات النشطة بيولوجيًا أقل "أقل من اللازم" وأنه من أجل الحفاظ على وظائفها ، فإن البروتينات مسؤولة عن الحفاظ على هيكلها التافه في جميع صحتها.

هذا المفهوم مدعوم من قبل بعض المجهر النظري ، حيث يمكن أن يكون جزيء البروتين أمًا للعديد من تكوينات الرنين. الحذر ، الذي يتم في قاعة علم المناعة ، إذا جاز التعبير عن جشع المفهوم. من الجيد أن نرى أن التغييرات الصغيرة على ما يبدو ، على سبيل المثال ، في برعم الناشئ ، يمكن أن تظهر فرقًا مهمًا في فعالية التفاعل مع جسم مضاد معين.

لقد تم الآن استبدال فكرة "الطبقة السفلية" لبنية البروتين خطوة بخطوة بفكرة "الأهمية الوظيفية لجزء من الجزيء". Nezabara بعد ذلك ، مثل Sanger و spivrobitniks أكملوا البحوث الأساسيةالأنسولين بيكا ، بعد أن أظهر لينا أن تركيبة الهرمون غير تالفة ، ووجود فائض من الألانين C في Lance B ، لا يؤدي إلى فقدان النشاط البيولوجي. لم تكن الأهمية التطورية لهذه الحقيقة واضحة في وقتها ، لكن الشظايا كانت أول دليل من هذا النوع ويمكن للمرء أن ينظر إليها على أنها فابادوك غير نمطي. ومع ذلك ، في هذه الساعة ، تراكمت الكثير من التحذيرات المماثلة ، ومن الضروري الاهتمام بأسباب حفظ فائض C-cine من الألانين كعنصر هيكلي دائم لجزيء الأنسولين ، لأن هذا الفائض لا يلعب دورًا دور في النشاط البيولوجي للهرمون.

كان الأنسولين خاضعًا لتقارير أخرى تم الإبلاغ عنها حتى الآن. ومع ذلك ، من أجل فهم أن مثل هذا العالم يمكن أن يدمر بنية البروتينات ، وليس الاهتزاز مع أي تعطيل ، يمكننا استخدام ما يصل إلى ثلاثة تطبيقات أخرى ، والتي يوجد عنها المزيد من المعلومات: 1) هرمون الغدة النخامية ، ACTH ؛ 2) إنزيم podslunkovoy ridge - ribonuclease ؛ 3) إنزيم النمو - غراء. مع القليل من المناقشة حول هذه التطبيقات ، هناك نهجان مختلفان إلى حد ما في الأساس الهيكلي للنشاط البيولوجي: أولاً ، سنحاول إظهار أنه يمكن تدمير عديد الببتيدات النشطة دون الإضرار بوظائفها ، إلى أجزاء من الهيكل. ، yak لا يمكن أن يفكر في معنى suttiform للوظائف؛ بطريقة أخرى ، ما يلي هو جوهر جزء الهيكل ، أي المركز النشط.

إذا كنت تعرف العفو ، فكن لطيفًا ، وانظر جزءًا من النص واضغط عليه السيطرة + أدخل.

تأثير القوى البيولوجية للبروتينات في البنية الأولية. خصوصية الأنواع للبنية الأولية للبروتينات (الأنسولين للحيوانات المختلفة)

علم الأحياء وعلم الوراثة

خصوصية الأنواع للبنية الأولية لبروتينات الأنسولين في الحيوانات المختلفة. يتم ضمان استقرار الهيكل الأساسي من خلال روابط الببتيد ذات الرأس التكافؤ السائدة ؛ مصير عدد صغير من روابط ثاني كبريتيد ممكن. في بعض الإنزيمات ، قد يكون لقوى التحفيز المماثلة هياكل ببتيدية متشابهة ، وتقسيمات ثابتة ثابتة وتسلسلات متغيرة من الأحماض الأمينية ، خاصة في مناطق مراكزها النشطة.

تأثير القوى البيولوجية للبروتينات في البنية الأولية. خصوصية الأنواع للبنية الأولية للبروتينات (الأنسولين للحيوانات المختلفة).

يسمح تحليل البيانات الموجودة على الهيكل الأساسي للبيض بتطوير مثل هذه vysnovkas الصارخة.

1. الهيكل الأساسي للبروتينات فريد من نوعه ويتم تحديده وراثيا. يتميز جلد البروتين المتجانس الفردي بتسلسل فريد من الأحماض الأمينية: يمكن تقليل تواتر استبدال الأحماض الأمينية ليس فقط بسبب الانقطاعات الهيكلية ، ولكن أيضًا للتغيرات في السلطات الفيزيائية والكيميائية والوظائف البيولوجية.

2. يتم ضمان استقرار الهيكل الأساسي من خلال روابط الببتيد ذات الرأس التكافؤ. مصير عدد صغير من روابط ثاني كبريتيد ممكن.

3. قد يكون لانسيوز متعدد الببتيد مجموعات مختلفة من الأحماض الأمينية. في عديد الببتيدات ، هناك تسلسلات بارزة نادراً ما تتكرر.

4. بعض الإنزيمات ، التي قد يكون لها قوى تحفيزية مماثلة ، لها هياكل ببتيدية متطابقة ، والتي تسمح بالتقسيمات الثابتة (الثابتة) والتسلسلات المتغيرة للأحماض الأمينية ، خاصة في مناطق مراكزها النشطة. يعتبر مبدأ التشابه الهيكلي هذا هو الأكثر شيوعًا للأنزيمات المحللة للبروتين منخفضة: التربسين ، كيموتربسين وفي.

5. في الهيكل الأساسي لعديد الببتيد لانسيت ، يتم تحديد الهياكل الثانوية والثالثية والربعية لجزيء البروتين ، والتي تحدد الشكل الواسع المتضخم її.

لا يزال الهيكل الأساسي للأنسولين في الأنواع البيولوجية المختلفة قيد الفحص لأهميته في تنظيم التمثيل الغذائي للكربوهيدرات. أقرب ما يكون للإنسان هو أنسولين الخنازير ، الذي يحتوي على حمض أميني واحد زائد: 30 موضعًا من الأنسولين B من أنسولين الخنازير تحتوي على ألانين ، ويحتوي الأنسولين البشري على ثريونين ؛ يحتوي الأنسولين الوبائي على بقايا الأحماض الأمينية تريومات.

وأيضًا الروبوتات الأخرى ، يمكنها أن تلهمك
57782.	Pokhіdna أن її zastosuvannya	76 كيلو بايت
	الغرض من المشروع: لإظهار مجموعة واسعة من stosuvannya pokhіdnoy ؛ لجلب scho zasіb dalizhennya dolzhennya protsessіv dіysnostі و suchasnogo vyrobnitstvu ؛ تطوير vminnya doslіdzhuvati ومنهجة حقائق vvchenі ...
57783.	Zastosuvannya مماثلة للوظيفة التالية	1.89 ميغا بايت
	الغرض من الدرس: صياغة المهارات للمتابعة وتشجيع الرسوم البيانية للوظائف للحصول على مساعدة إضافية. يكتب المعلم على doshtsi و uchnі في zoshitі: وظائف Zastosuvannya pokhіdnoї schodo.
57784.	Pokhіdna أن її zastosuvannya	89 كيلوبايت
	ميتا: إيضاح المعرفة وتنظيمها ، في غضون ذلك ، والتعلم منها ؛ قولبة vmin pratsyuvati بشكل مستقل ، splkuvatisya ، dopomogat іnhim ، تحليل الوضع ؛ تطوير أساسي مبدئي ، إبداعي ...
57785.	Zastosuvannya pokhіdno ї في علم raznyh galluzah	1.1 ميجا بايت
	Meta: Navchalna: لإعطاء الطلاب التدمير الشامل وتوسيع المعرفة حول كيفية تحقيق هذه الصورة الكاملة ، لاكتساب معرفة منهجية حول فهم zmist البسيط والهندسي والمادي.
57786.	بولندا في العشرينات من القرن العشرين	76.5 كيلو بايت
	درس شامل: وصف عملية إعادة الاستقلال السيادي لبولندا ؛ تكشف عن دور يو.
57787.	ابحث عن معلومات على الإنترنت	113 كيلوبايت
	ميتا: إلقاء نظرة على أنظمة البحث على الإنترنت ، وقواعد البحث عن المعلومات على الإنترنت العالمي ، وصياغة البحث عن المعلومات الضرورية ، وتطوير مهارات العمل على الإنترنت ، وتطوير ثقافة المعلومات لدى الطلاب.
57788.	حقوق الطفل حسب القانون الدولي	58 كيلو بايت
	في التحية التطوير المنهجينقل المعرفة حول حقوق الأطفال ، المستقاة من دروس القانون من معهد ZMI ؛ صياغة موقف قانوني من قضية حقوق الطفل ...
57789.	لا تهجئة بالأسماء	52 كيلوبايت
	درس ميتا: تعلم قواعد الكتابة وليس بالأسماء ؛ قواعد viroblyaty vminnya zastosovuvat في الممارسة ، بالاعتماد على معنى تحليل الكلمات ؛ تحسين التحليل النحوي والصرفي للأسماء ...
57790.	المتوالية العددية	384 كيلو بايت
	تطوير الأرقام: تطوير مهارات التعلم السابقة ، وانخفاض في تحليل جمع البيانات و robiti visnovka ؛ تطوير التعلم لتحسين التحقق الذاتي والتحقق المتبادل ، والعمل في مجموعات ...

خصوصية الأنواع للبنية الأولية للبروتينات (الأنسولين للحيوانات المختلفة)

التركيب الأساسي للبروتين هو التسلسل الخطي لبقايا الأحماض الأمينية في أنبوبة البولي ببتيد.

يتم ترميز المعلومات حول التركيب الأساسي لبروتين الجلد بواسطة الحمض النووي.

يحدد تسلسل الأحماض الأمينية للبروتينات هيكلها الواسع (التشكل) والوظيفة البيولوجية المحددة.

يوجد أكثر من 50000 بروتين في جسم الإنسان ، وقد يكون لبشرتها بنية أساسية فريدة لهذا البروتين.

ومع ذلك ، يمكن لجميع جزيئات البروتين الفردي الاعتماد على بقايا الأحماض الأمينية ، التي تغرس هذا البروتين ببروتين آخر. غالبًا ما يؤدي استبدال حمض أميني واحد إلى فقدان النشاط البيولوجي للبروتين.

استبدال الهيموغلوبين للجلوتامات (حمض الجلوتاميك) في الموضع 6 من بيتا لانس على فالين يسبب فقر الدم المنجلي.

عائلات البيض.

البروتينات ، التي تشكل انقسامات متجانسة من البولي ببتيد لانسيت ، على غرار هيكل الامتداد (التشكل) ولها نفس الوظائف عند حدود نوع واحد ، تنشئ عائلة من البروتينات.

كقاعدة عامة ، يتم إلقاء اللوم على الرائحة الكريهة في سياق التطور في حدود نوع بيولوجي واحد ، واستبدال بعض الأحماض الأمينية بأخرى قريبة منها من أجل القوة الفيزيائية والكيميائية.

وأعقاب عائلات البروتين هي: عائلة الميوغلوبين ، حيث يتم تضمين كريم الميوغلوبين نفسه ، والتي يرى الجميع الهيموجلوبين ؛ عائلة من الغلوبولين المناعي ، عائلة من مستقبلات التعرف على مستضد الخلايا التائية ، عائلة من البروتينات في مركب رأس الهستوسوم ، عائلة من بروتينات السيرين ، سمة مميزةبعض المجالات في وجود obov'yazykovom في المركز النشط للأحماض الأمينية - سيرين.

البروتين الرئيسي لبلازما الدم - الألبومين يؤسس عائلة تحتوي على بروتين ألفا فيتوبروتين ، أحد بروتينات مجمع المشيمة الجنيني ، والتي يمكن أن يكون لها تماثل 70 ٪ من الهيكل الأساسي.

السناجب التي أنواع مختلفةومع ذلك ، الوظائف التي تسمى متجانسة.

Їhnє іsnuvannya pіdverdzhuє zagale evolyutsіyne pokhodzhennya vidіv. تتميز الروائح الكريهة بما يلي:

- نفس الكتلة أو غير ذات أهمية ؛

- Vіdmіnnostі في مستودع الأحماض الأمينية لا تقم بتشكيل المركز النشط أو dіlyanok ، scho vіdpovіdat لتشكيل التشكل ؛

الأنسولين للكائنات الحية المختلفة هو المنظم الرئيسي لعملية التمثيل الغذائي للكربوهيدرات في المخلوقات والبشر ، مما يعني أن الهيكل الأساسي متشابه.

يضاف أنسولين Bi-chiy إلى الأنسولين البشري لثلاثة فوائض من الأحماض الأمينية ، ويضاف أنسولين الخنازير إلى حمض أميني واحد فقط.

تشكيل مشرط الببتيد في البروتينات (الهياكل الثانوية والثالثية).

التفاعلات الضعيفة داخل الجزيئية في ارتباط الببتيد ، روابط ثاني كبريتيد. هيكل المجال ودوره في عمل البروتينات.

تشكيل مشرط الببتيد في البروتينات (الهياكل الثانوية والثالثية)

يُطلق على تشكيل رماح البروتين بنية بسيطة مفتوحة للفضاء ، تم إنشاؤها لتوازن التفاعلات داخل الجزيئات.

النوعان الرئيسيان من تكوين البروتين هما الهياكل الثانوية والثالثية. الهيكل الثانوي للبروتينات هو الهيكل الفسيح للبولي ببتيد ، المرتبط بروابط مائية ، والتي يتم تثبيتها بواسطة المجموعات الوظيفية للعمود الفقري الببتيد.

في التركيب الثانوي للبيض ، توجد ديليانكي ذات هيكل منتظم وغير منتظم. يتم تمثيل الألواح ذات الهيكل العادي بهياكل مستقرة من نوعين: حلزوني ألفا وأجزاء مطوية بيتا:

هياكل ألفا حلزونية - أكبر امتداد لعنصر البنية الثانوية للبروتينات.

يُنشئ إبرة الوخز الببتيد اللولب ، وتسقط 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية على ملف الجلد. في النباتات الحلزونية ، ترتبط روابط الماء بين مجموعات C = 0 و NH من روابط الببتيد من خلال 4 بقايا من الأحماض الأمينية. اتجاه ارتباط محور اللولب.

يتم وضع رماح Bichni من بقايا الأحماض الأمينية على محيط اللولب ولا تشارك في تشكيل الروابط المائية ، والتي تعمل على استقرار اللولب. ومع ذلك ، فإن جذور الأحماض الأمينية النشطة تغير تكوين حلزون ألفا في نفس الوقت ، بحيث يتم شحن ترتيب تمدد القارورة بواسطة الجذور ، (مما يتسبب في الفصل الكهروستاتيكي) أو تمدد الحجم من الجذور ، على سبيل المثال ، التربتوفان والميثيونين (ميكانيكيًا وفقًا لانهيار دوامة ألفا).

البرولين ، مثل ذرة الماء في ذرة النيتروجين ، التي تشكل رابطًا ببتيدًا ، لا يمكنها تكوين روابط مائية مع مجموعة الكربوكسيل المزدوجة ، ويتفكك حلزون ألفا. في الموقع ، حيث يوجد البرولين ، يقوم مشرط البولي ببتيد بإنشاء حلقة أو شعر مستعار.

يتم تثبيت طيات بيتا للهيكل عن طريق روابط مائية غير شخصية بين ذرات مجموعات الببتيد من الخلايا الخطية لانس بولي ببتيد واحد (روابط لانسيتيد داخلية) أو رماح عديد ببتيد أخرى (روابط بين اللانسولات).

يتم قطع روابط المياه بشكل عمودي على رمح متعدد الببتيد. إذا تم توجيه الوخز في خط مستقيم واحد ، عندئذٍ تتم تسوية كرة الطي P المتوازية ، وإذا كانت الوخز موجهة في اتجاهين متعاكسين ، فإن كرة الطي بيتا المتوازية المضادة. يتم توجيه جذور بقايا الأحماض الأمينية عموديًا على مستوى كرة بيتا.

هناك هياكل منتظمة ، في البروتينات توجد مناطق ذات بنية ثانوية غير منتظمة ، عناوين التشابك غير الحلقي (غالبًا ما يسمى هذا المصطلح تمسخ البروتين).

لا تحتوي الرائحة الكريهة على ترتيب واسع منتظم ، مثل هيكل حلزوني ألفا وبنية مطوية بيتا ، تريد أن تتوافق مع خاصية التشكل المميزة لبروتين الجلد ، والذي يتكون من هياكل تشبه الحلقة والحلقة. في جزيء البروتين ، الذي يتكون في صف من المقاطع الحلزونية والمطوية ، تكون الأقسام ذات البنية غير المنتظمة هي obov'yazkovo. تشمل الرائحة الكريهة من 3 إلى 10-15 بقايا من الأحماض الأمينية. يرتبط معنى هذه الديليانوكس بانضغاط جزيء البروتين. لقد ثبت أن دور هيكل p-fold يشمل تكوينات الأحماض الأمينية Proline-Glycine-Proline.

التركيب الثلاثي للبروتين هو تكوين سيتريفيمير للبروتين ، والذي تم إنشاؤه نتيجة للتفاعل بين جذور الأحماض الأمينية ، والتي يمكن نقلها إلى أنبوب الببتيد في أحدهما أو الآخر.

يسمى التشكل النشط وظيفيًا التركيب الأصلي للبروتين.

تفاعلات ضعيفة داخل الجزيئية في أنب الببتيد ؛ روابط ثاني كبريتيد. للمشاركة في تنوير الهيكل الثالث:

- التفاعلات الكارهة للماء. تفاعلات ضعيفة بين الجذور غير القطبية ، مما يؤدي إلى حقيقة أن الجذور الكارهة للماء للأحماض الأمينية تظهر في منتصف البنية الكروية للبروتين ، مما أدى إلى تكوين قلب كاره للماء ،

- يربط الأيونات والماء بين المجموعات المحبة للماء من جذور الأحماض الأمينية ، والتي يتم تعقيمها في منتصف النواة الكارهة للماء.

يُنظر إلى الروابط الأيونية والمائية ، وكذلك التفاعلات الكارهة للماء ، على أنها ضعيفة ، ولا تفوق طاقتها بثراء طاقة الدورة الحرارية للجزيئات في درجة حرارة الغرفة.

- روابط ثاني كبريتيد التساهمية - S-S بين فائض السيستين ، والتي توجد في مناطق مختلفة من لانسيوج متعدد الببتيد.

إن وجود روابط ثاني كبريتيد هو سمة من سمات البروتينات التي تفرزها الخلايا (الأنسولين ، الغلوبولين المناعي).

المجالات هي شظايا مستقلة مطوية بشكل مضغوط من polypeptide lanceolate ، مما يدل على وجود تأثير بيولوجي غنائي. يمكن أن تخلق الرائحة الكريهة بنية ثالثة مستقلة ، تشبه البروتينات الكروية.

يحتوي هيكل مستقبل الغشاء على ثلاثة مجالات:

1 - zaklіtinny (مكدسة من قطع لولبية ومطوية) ؛

2 - صفيحة غشائية ألفا حلزونية ، تتكون من أحماض أمينية كارهة للماء (لوحة مرساة) ؛

3 - خلوي داخلي ، للتفاعل مع الانزيم الخلوي الداخلي.

خصوصية تنظيم المجال للبروتين هي استقلالية المجالات ، إلى.

إمكانية عملها بشكل مستقل. لذلك ، على سبيل المثال ، مجال ما بعد كليتين لمستقبل الغشاء ، الفضة المائية في الفضاء ألفا حلزوني الغشاء ، يستمر في ربط الجزيئات بالهرمون. تدخل رؤية الخلية النووية لبناء مستقبل الغشاء تلقائيًا في غشاء الكليتين ، ويتفاعل عزل مجال مستقبل غشاء الخلية الداخلي مع الإنزيم الخلوي الداخلي (على سبيل المثال ، محلقة الأدينيل).

(لذلك ، على سبيل المثال ، يحتوي هيكسوكيناز على مجال ربط واحد مع الجلوكوز ، والآخر مع ATP ، وهو مجال القرب في اقتران ATP والجلوكوز ويسرع على ما يبدو نقل مجموعة الفوسفات)

Hexokinase يحفز فسفرة الجلوكوز.

يقع المركز النشط في المستودع بين مجالين. عندما يرتبط hexokinase بالجلوكوز ، تظهر المجالات البراز ، وتظهر الركيزة في "اللصق" ، يحدث نزع الفسفرة.

الجبهة 12345678910111213141516 مقدما

تكوين وتشكيل جزيء الحليب

⇐ الوجه الأمامي 4 من 4

مما قيل ، من الممكن بناء visnovok ، وهو أكثر قابلية للطي.

الكيمياء لديها فهم واضح - الفضاء إعدادات - صلبة ثابتة مع روابط تساهمية ، مساحات من التوسع المتبادل لأجزاء من الجزيء(على سبيل المثال: تنتمي إلى سلسلة L من الأيزومرات الفراغية أو سلسلة D).

بالنسبة للبيض ، أنت تفهم أيضًا المطابقة من جزيء بروتين - لا أكثر ، ولكن لم يتم التقاطه ، وليس بالضرورة نشر أجزاء من الجزيء بشكل متبادل.

لذلك ، نظرًا لأن تكوين جزيء البروتين يتشكل بمشاركة أنواع ضعيفة من الروابط ، فهو rukoy (حديث للتغيير) ، ويمكن للبروتين تغيير هيكله. يمكن استخدام الجزيء في حالات توافق مختلفة بمساعدة عقول الوسط ، بحيث يكون من السهل المرور إلى بعضها البعض. مرئية بقوة للعقول الحقيقية ، لا يوجد سوى عدد قليل من حالات التوافق ، بين أولئك الذين هم متساوون حقًا.

انتقل من حالة مطابقة إلى أخرى لضمان عمل جزيء البروتين. هذه التغييرات التحويلية (تحافظ على الجسم ، على سبيل المثال ، عند إجراء نبضة عصبية ، عند نقل الحمض مع الهيموجلوبين). عندما يتغير التشكل ، تنهار بعض الروابط الضعيفة ويتم إنشاء روابط جديدة من النوع الضعيف.

ليجاندي

يمكن أن يؤدي تفاعل البروتين مع أي خطاب في بعض الأحيان إلى ارتباط جزيء الكلام بجزيء البروتين.

ظهور Tse في المنزل "sorption" (ربط). العملية العكسية هي تحول جزيء آخر كما يسمى البروتين "الامتزاز".

أما بالنسبة لزوج الجزيئات ، فإن عملية الامتصاص تسود على الامتصاص إذن امتصاص محدد ،والكلام ، كما يمتص ، يسمى "يجند".

انظر الروابط:

1) بروتين - إنزيم يجند - ركيزة.

2) بروتين النقل يجند - الكلام الذي يتم نقله.

3) يجند الجسم المضاد (الغلوبولين المناعي) - مستضد.

4) يجند مستقبل هرمون الناقل العصبي تشي هو هرمون ناقل عصبي كاي.

يمكن للبروتين أن يغير شكله نتيجة للتفاعل مع اللجند ونتيجة لأي تفاعل كيميائي.

يمكن أن يكون بعقب مثل هذا التفاعل زيادة في حمض الفوسفوريك.

في العقول الطبيعية ، قد يكون للبروتينات رش من حالات التوافق الديناميكي الحراري القابلة للحياة.

أصبح تسي أصلي (طبيعي). ناتورا (لات.) - الطبيعة.

جنسية جزيء البروتين

الجنسية- هذا مركب فريد من القوى الفيزيائية والفيزيائية والكيميائية والكيميائية والبيولوجية لجزيء البروتين ، والتي يمكن العثور عليها إذا كان جزيء البروتين في حالة طبيعية (طبيعية).

على سبيل المثال: قد يكون بياض بلورة العين - بلوري - شفافية عالية فقط في الحالة الأصلية).

انتان الحليب

لفهم العملية التي يتم فيها تدمير القوة الأصلية للبروتين ، يتم استخدام مصطلح DENATURATION.

تمسخ - الغرض من تقليل البروتين من قواه الطبيعية الأصلية ، والذي يصاحبه انهيار الربع (مثل البولا) ، والثالث ، وأحيانًا الثانوي لجزيء البروتين ، والذي يرجع إلى انهيار ثاني كبريتيد وأنواع ضعيفة من yazkіv النجوم ، scho للمشاركة في تنوير هذه الهياكل.يتم حفظ الهيكل الأساسي الخاص به ، وتتكون شظاياها من نفس الروابط التساهمية.

قد يصبح تخريب البنية الأولية أقل نتيجة للتحلل المائي لجزيء البروتين في ثلاثة أضعاف درجة غليان الحمض والمادة اللاصقة.

المصانع التي ستنقر على تنسيب بيلكيف

يمكن تقسيم المسؤولين ، مثل الدعوة إلى تمسخ البروتينات ، إلى بدنيі كيمياء.

العوامل الفيزيائية

1. ارتفاع درجات الحرارة. تتميز البروتينات المختلفة بحساسية مختلفة للصدمة الحرارية.

تم تغيير طبيعة جزء من البيض بالفعل بنسبة 40-500 درجة مئوية. تسمى هذه البروتينات قابل للحرارة. البروتينات الأخرى تفسد في درجات الحرارة العالية ، الرائحة الكريهة ثابت حراريا.

2. دليل الأشعة فوق البنفسجية

3. الأشعة السينية والتقييم الإشعاعي

4. الموجات فوق الصوتية

5. الحقن الميكانيكي (على سبيل المثال ، الاهتزاز).

عامل كيميائي

1. تركيز الحامض والسكر.

على سبيل المثال ، حمض ثلاثي كلورو الخليك (عضوي) ، حمض النيتريك (غير عضوي).

2. أملاح المعادن الهامة (على سبيل المثال ، CuSO4).

3 - تجار التجزئة العضويون (الكحول الإيثيلي والأسيتون)

4. قلويدات روزماري.

5. Sechovin بتركيزات عالية

كلام آخر ، zdatnі يدمر الأنواع الضعيفة من الروابط في جزيئات البروتينات.

وقد تم حقن عوامل التمسخ لتعقيم حيازة تلك الأدوات وكذلك المطهرات.

عكس التمسخ

في العينات (في المختبر) ، غالبًا ما تكون عملية غير قابلة للعكس.

حتى لو تم تغيير طبيعة البروتينات في العقل ، بالقرب من البروتينات الأصلية ، يمكن إعادة تكوين الخمور ، والأكثر من ذلك ، وهذه الظاهرة ليست نموذجية لجميع البروتينات.

في الجسم الحي ، إعادة التأهيل السويدية ممكنة في الكائن الحي. نظرًا لتحول بروتينات معينة في كائن حي ، كما لو كانت "تتعرف" على بنية البروتين المشوه ، فإنها تضيف إلى مساعدة الأنواع الضعيفة من الارتباط وتخلق العقل الأمثل لإعادة التشبع.

تُعرف هذه البروتينات المحددة باسم " بروتينات الصدمة الحرارية" أو " البروتينات للتوتر».

إجهاد البروتين

Іsnuє kіlka fіlka fіlkіv fіlkіv ، الوزن الجزيئي النتن vіrіznyayutsya.

على سبيل المثال ، بروتين hsp 70 هو بروتين صدمة الحرارة كتلته 70 كيلو دالتون.

توجد هذه البروتينات في جميع خلايا الجسم.

تشارك الرائحة الكريهة أيضًا في تكوين الهياكل الثلاثية والربعية لجزيئات البروتين. تسمى الوظائف المنقولة للتوتر المرافقون.

في حالة وجود أنواع مختلفة من الإجهاد ، يحدث تحريض تخليق هذه البروتينات: في حالة ارتفاع درجة حرارة الجسم (40-440 درجة مئوية) ، في حالة العدوى الفيروسية ، والتسمم بأملاح المعادن الهامة ، والإيثانول وغيرها.

في الكائنات الحية لشعوب pivdennyh ، تم إنشاء حركة بدلاً من الضغط الأبيض ، بما يتناسب مع العرق pivnichny.

يتكون جزيء بروتين الصدمة الحرارية من كرتين مضغوطتين متصلتين برمح حر:

قد تلهم السناجب المختلفة من الصدمة الحرارية خطة برية.

يمكن لبروتينات مختلفة ذات وظائف مختلفة أن تحل محل نفس المجالات. على سبيل المثال ، قد يكون لبروتينات مختلفة مرتبطة بالكالسيوم نفس المجال بالنسبة لها ، وهو المسؤول عن ارتباط الكالسيوم + 2.

يتمثل دور بنية المجال في حقيقة أنه يمنح البروتين فرصًا كبيرة لوظيفته للانتقال من مجال إلى آخر. العلاقة بين المجالين هي الأضعف في العلاقة الهيكلية لجزيء هذه البروتينات.

هنا في أغلب الأحيان يحدث تحلل مائي للأصوات وتنهار البروتينات.

نوع الدرس:تكاملات

أهداف الدرس:

مضيئة

• توسيع المعرفة حول البروتينات والبوليمرات البيولوجية.
• z'yasuvati budova ، مخزن تلك القوة bіlkіv.
• يصنف البروتينات حسب وظائفها في الجسم.

النامية:

• تكوين الكفاءات الأساسية الرئيسية: الابتدائية ، والتواصلية ، والخاصة.
• تطوير التعلم والممارسة الأولية المستقلة مع المعلومات dzherelami.
• rozvitok umіn analіzuvati porіvnyuvati، zagalnyuvati، robiti vysnovka، تحدث أمام الجمهور.

فيكهوفني:

• تشكيل الاكتفاء الذاتي المناسب للطلاب.
• تأخذ المعرفة من المعرفة ، وتقدم المصالح المعرفية ، وربط الاهتمام بالعلوم الطبيعية.

مهمة الدرس:

• اقتباس مادة تاريخية لمدة ساعة مقدمة لموضوع الدرس
• إدراج العناصر ، تكنولوجيا المعلوماتفي عملية شرح المادة للدرس. (عرض الوسائط المتعددة).

وصف موجز لدورة الدرس(درس السداد لـ 90 khvilin)

1. دخول
2. بودوفا ومستودع bіlkіv
3. التصنيف الهيكلي للبروتينات
4. قوة البيض
5. وظائف البيض
6. قيمة البروتينات والانزيمات
7. انعكاسي - مرحلة التقييم
8. فيسنوفوك.

مطلوب حيازة تلك المواد:جهاز عرض الوسائط المتعددة ، أنبوب الاختبار ، تريماش ، حمام كحول ، سيرنيكي ، ماصة ؛ محتوى البروتين ، محتوى حمض النيتريك (مختلط) ، الزجاج الأزرق ، الفينول ، هيدروكسيد الصوديوم ، هيدروكسيد ميدي ، الماء ، بروتين الدجاج

ملخص الدرس

تحفيز الطلاب

تغيير الجلد
صورتك نابضة بالحياة ،
Primkhliva ، مثل طفل ، وأساسي مثل خافت ،
اغلي الحياة في كل مكان في trivozi metushlivoy ،
zmіshavshi كبيرة مع سخيفة لا قيمة لها.
S.Ya. نادسون.

مدرس علم الأحياء

ما هي صفوف آيات نادسون؟ ما هي الحياة؟ هل جاءت النجوم من الأرض؟ طُلب منهم إعداد وجبة غنية ووجبة غنية. ومن بين هؤلاء ، كان المانتيلر ودوسليدنيك الطبيعة أولكسندر جومبولت ، وفريدريك إنجلز ، والياكو يرمز إلى "الحياة ، مثل ... وسيلة لاستخدام الأجسام البيضاء ..."

نولي احترامًا خاصًا لولادة البيض ، وحقيقة أن البيض أنفسهم هم المخازن الرئيسية لجميع الكائنات الحية على الأرض. ومع ذلك ، فإن الخطب لا تؤثر على أنماط محددة ومختلفة من الوظائف في الجسم ، مثل البروتينات. (الشريحة 1 ، الملحق 1)

البروتينات عبارة عن هياكل عضوية مطوية عبارة عن بوليمرات عالية الجزيئية - جزيئات ضخمة - مستحثة من كتل شبه جزيئية قياسية ، متصلة بواسطة رابط كيميائي من نوع معين ، وتخلق تكوينات محددة. أول من أنشأ مبدأ الكتلة لكونه بروتينًا والتركيب الكيميائي للكتل لعالم الكيمياء الحيوية الألماني البارز إميل هيرمان فيشر (1852-1919). تسمى البروتينات أيضًا بالبروتينات.

البروتينات تأخذ معلوماتها الجينية الحقيقية. يوجد في نواة كليتين الكثير من آلاف الجينات ، يظهر جلدها علامة واحدة على الكائن الحي. لهذا السبب ، هناك الآلاف من البروتينات المختلفة في الجلد ، والتي لها وظيفة محددة يحددها جين معين.

قد يكون نوع البروتين الجلدي فريدًا مستودع كيميائيالهيكل الذي يحدد سلطة اليوغا البيولوجية. نتيجة لهذا البروتين هو موضوع كل من العلوم البيولوجية والكيميائية ، مثل الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية والكيمياء العضوية الحيوية. ستعتمد معلومات اليوم حول البروتينات على إنجازات العلوم الحالية.

بودوفا ومستودع bіlkіv

مدرس كيمياء

فيما يتعلق بطي جزيئات البروتين والتغيرات فوق اللغوية لوظائفها ، من الصعب للغاية إنشاء تصنيف واحد واضح للبروتينات على أساس واحد.

1) خلف المستودع. 2) خلف الهيكل. 3) للوظائف.

الطالب الأول

يتم دمج جميع البروتينات مع الفحم والماء والحامض والنيتروجين. . مستودع كيماويات شرقي للبروتينيمكنك استخدام الجدول التالي: (الشريحة 2) Z 50-55٪ ، 19-24٪ ، N 6.5 - 7.3٪ ، N 15-19٪ ، S 0.2 -2.4٪.

أكثر من 50٪ من الكتلة المحترقة للمسخن العضوي من البظر الحيواني يقع على جزء من البيض: (الشريحة 3) في m'yazakh - 80٪ ، في شكوري - 63٪ ، في الفرن - 57٪ ، في الدماغ - 45٪ ، في الفرشاة -28٪.

الصيغ الكيميائية للبروتينات النشطة: (الشريحة 4)

البنسلين C16Н18О4N2

الكازين С1864Н3021О576N468 S2

الهيموغلوبين C3032H4816 O872N780S8Fe4

مدرس علم الأحياء

الكتل الجزيئية لبعض المركبات البروتينية وغير البروتينية:

46- دواء

بولوك بيض الدجاجهحوالي 36000

يبلغ حجم البروتين المخصص لفيروس موزاييك tyutyun حوالي 40.000.000

توضح أرقام الجداول الطي فوق الابتدائي للبيض وراء اللغة اليومية للطبيعة غير البيضاء.

البروتينات عبارة عن بوليمرات حيوية متكاملة ، وكتل شبه جزيئية مثل المونومرات والأحماض الأمينية المتشابهة كيميائيًا ، وتسمى بقايا الأحماض الأمينية. مصير 20 من مخلفات الأحماض الأمينية في تنوير الدب الأبيض

دعونا نلقي نظرة على حياة ومستودع الأحماض الأمينية الضرورية لتحفيز البروتينات.

جزيء سواء أكان أحماض أمينية لتحل محل المجموعة الأمينية - 2 ومجموعة الكربوكسيل - COOH ، المرتبطة بمجموعة USN ، إلى حد أن هناك أيضًا جذور بيولوجية مختلفة ، والتي تم تحديدها - R. جميع المجموعات مرتبطة بروابط تساهمية ألسنة.

بهذه الطريقة ، قد تحتوي الأحماض الأمينية ، التي تم تضمينها في بنية البروتين ، على الصيغة التالية: (الشريحة 5)

مع الاحترام ، هناك المئات من الأحماض الأمينية ، ولكن أكثر من 20 منها فقط هي من نصيب الجسم من أجل التخليق الحيوي للبروتين.

مدرس كيمياء(الشريحة 6)

البروتينات (عديد الببتيدات) عبارة عن بوليمرات حيوية تنتج من الأحماض الأمينية الزائدة المرتبطة بروابط الببتيد. وجود رابطة الببتيد في البروتينات ، مما يسمح بتعاليم A.Ya. Danilevsky.

تسمى رابطة الببتيد رابطة الأميد- CO-NH- ، وهي محاليل في تفاعل الأحماض الأمينية للتفاعل بين المجموعة الأمينية NH2 لجزيء واحد ومجموعة الكربوكسيل - іnshої.

(الشريحة 7) تتكون الجزيئات الكبيرة من البولي ببتيدات الطبيعية (البروتينات) من الأحماض الأمينية الزائدة -NH-CH (R) -CO-

يمكن أن يحتوي المستودع الجذري R على رماح زبدية ، ودورات كاربوتا غير متجانسة ، بالإضافة إلى مجموعات وظيفية مختلفة (-SH ، -OH ، -COOH ، -NH2).

مخطط الموافقة على عديد الببتيد (الشريحة 8 )

التصنيف الهيكلي للبروتينات

مدرس علم الأحياء(الشريحة 9)

يمكن ترتيب الجزيئات الضخمة من البروتينات بشكل صارم كيميائيًا وامتدادًا للحياة ، vignatkovo مهم لإظهار القوى البيولوجية الغنائية.

هناك 4 تنظيمات هيكلية متساوية للبروتينات:

الهيكل الأساسي ، الهيكل الثانوي ، الهيكل الثالث ، هيكل الربعزيادة الأحماض الأمينية في أنس البولي ببتيد. تحمي روابط الببتيد نفس القساوة الهيكل الأساسي- الغناء بالطباعة والتسلسل ، ثبات الهيكل. لا تنمو رماح البولي ببتيد المحللة للبروتين في الطبيعة - فالرائحة الكريهة تؤسس بنية أعلى مرتبة مع إضاءة إضافية للروابط داخل الجزيئية. بدأ فك رموز البنية الأولية للبروتينات في عام 1953 ، عندما تم إنشاء هيكل الببتيد القصير ، الأوكسيتوسين ، والذي يمكن أن يغطي فقط 8 بقايا من الأحماض الأمينية. في عام 1955 فك شفرة الأنسولين الببتيد الأكبر ، والذي يتكون من رمحتين ببتيديتين ، تحتويان على 51 من بقايا الأحماض الأمينية. (الشريحة 10)

الهيكل الثانوي- يو 1951 ص. أظهر العالمان الأمريكيان لينوس بولينج وروبرت كوري أنه عندما تتشكل روابط الماء بين بقايا الأحماض الأمينية ، والتي تتحرك في الهيكل الأساسي واحدًا في واحد لكل أغنية ، فإن جزيء بروتين واحد يشكل صيغة ما يسمى الحلزون. قد يبدو هذا النوع من اللولب مثل سلالات مزدوجة ، مع ملفات منتظمة ، في بعض الجلود ، ترتبط بقايا الأحماض الأمينية الأولى والرابعة بوصلات مائية. (الشريحة 11)

هيكل تريتينا -تتميز بتعبئة تافهة وواسعة من مشرط عديد الببتيد. نتيجة لذلك ، يمكن أن يصبح التمدد الخطي لجزيء البروتين أصغر من طول مشرط البولي ببتيد بمقدار 10 مرات. يعتمد تكوين البنية الثلاثية على إنشاء روابط مختلفة بين الروابط المفصولة بقوة عن الهيكل الأساسي بواسطة بقايا الأحماض الأمينية. يمكن مقارنة Їх zblizhennya مع روابط S-S التساهمية (خلطات ثاني كبريتيد) روابط الماء والتفاعلات الكارهة للماء والتفاعلات الأيونية. (الشريحة 12)

هيكل رباعي

بروتينات Іsnuyut ، يمكن دمج جزيئاتها في هياكل أكبر. وبهذه الطريقة ، تتحد الأجزاء الأخرى من جزيء البروتين ، والتي تسمى الوحدات الفرعية أو أوليغومرات ، مع الوحدات الفرعية الأصغر للحصول على عدد إضافي متساوٍ من الروابط الضعيفة ، مما يشكل المركب الجزيئي الكبير. إن توزيع رماح البولي ببتيد في الوحدات الفرعية واحدة تلو الأخرى ، من أجل تحقيق عبوتها الفراغية المزدوجة ، هو ربع بنية البروتين. تحدد بنية جزيء البروتين النشاط البيولوجي المحدد للبروتين.

مجاميع عدد من جزيئات البروتين (مجمعات بروتينية) مصنوعة بمساعدة الترابط بين مختلف أنواع البولي ببتيد. (الشريحة 13)

يتم الآن إدخال الأطفال في النظام عن طريق سحب معرفتك: (الشريحة 14)

قوة البيض (الشريحة 15)

مدرس كيمياء:الأطفال ، سنجري في الحال تحقيقًا مصغرًا ، ونتيجة لذلك تعرفون عن قوة البيض.

rozchinnist(روجين دجاج سنجاب)

التحلل المائي

أثناء التحلل المائي للبروتينات ، يتم إذابة الأحماض الأمينية.

تمسخ

عندما يتم تسخين البروتينات ، يتم تقليل البنية الفصلية ، والثالثة للبروتين بشكل ضئيل. عند تسخينها ، تتحد جزيئات البروتين مرة أخرى عند الهيكل القابل للطي. أيضًا ، من الممكن تحطيم البروتين فقط من أجل التسخين الأعلى ، حيث يتم تدمير الهيكل الأساسي - لانسيوج متعدد الببتيد. عندما يتم تسخين البروتينات ، يتم تقليل البنية الفصلية ، والثالثة للبروتين بشكل ضئيل. عند تسخينها ، تتحد جزيئات البروتين مرة أخرى عند الهيكل القابل للطي. أيضًا ، من الممكن تحطيم البروتين فقط من أجل التسخين الأعلى ، حيث يتم تدمير الهيكل الأساسي - لانسيوج متعدد الببتيد.

مظاهرة إلى النقطة:

دوسفيد ن 1بروتين + تسخين - تمسخ (سقوط الحصار)

دوسفيد ن 2البروتين + الفينول - تمسخ (هطول الأمطار)

دوسفيد ن 3البروتين + CuSO4 - التمسخ (سقوط الحصار)

تفاعلات اللون:

بالنسبة للبروتينات ، من المميزات أن الرواسب الصفراء تذوب بحمض ثنائي النيتريك (تفاعل بروتين زانثوبروتين) ويذوب السم الأرجواني مع تفاعل البروتين مع هيدروكسيد ميدي (II) (تفاعل بيوريت)

دوسفيد 1. تفاعل Biuret - التعرف على مجموعات الببتيد في جزيء البروتين

رد الفعل. 2 مل ميدي كبريتات (II).

الخوارزمية

1. قبل سعر البروتين ، أضف النعال والسعر الإلزامي لهيدروكسيد الصوديوم.

2. أضف 2-3 قطرات من ميدي (II) كبريتات إلى المجموع

3. برد أنبوب الاختبار ، وراقب لون الثعبان. (هم أحمر بنفسجي)

دوسفيد 2. تفاعل Xanthoprotein - نترات نوى البنزين ، الموجودة في مستودع جذور جزيئات البروتين

امتلاك هذا رد الفعل. أنبوب اختبار ، أوتريموفاتش ، حمام كحول ، سيرنيكي ، ماصة ؛ 2 مل محلول بروتين ، 0.5 مل من محلول حامض النيتريك (مختلط)

الخوارزمية

1. صب 2 مل من البروتين في أنبوب اختبار.

2. قطرة قطرة 0.5 مل من حمض النتريك (تركيز)

3. تسخين أنبوب الاختبار.

4. تحدث لتغيير اللون. (يتحول بيلوك إلى اللون الأصفر.)

مدرس علم الأحياء

وظائف البروتينات في الطبيعة:(الشريحة 16)

تدخل البروتينات إلى مستودع جميع الأغشية الخلوية والعضوية للخلايا ، وكذلك الهياكل الخلوية. بروتين الكيراتين فيكونو الوظيفة الهيكلية.من هذا السنجاب ، يتم طي الشعر ، الصوف ، الأبواق ، الكنوز ، الكرة العلوية العريضة للشقر. في كرات الكرات ، يتم قطع الشكيري ، وتمتلئ الفوط بالكولاجين والإيلاستين. تضمن البروتينات نفسها نعومة ونعومة البشرة.

وظيفة قادمة نشيط.يمكن تكسير البروتينات وأكسدتها وسحب الطاقة اللازمة للحياة.

دفيجون.تلعب البروتينات قصيرة العمر بشكل خاص دورها في جميع أنواع rhu clitinum والكائن الحي: الكاذب الكاذب ، Merechtynnia في أبسط مايزيف ، قصير العمر في المخلوقات الغنية بالكليتينية ، بروتينات m'yazovі الآمنة الأكتين والميوسين.

ينقل.في الدم ، أغشية clitin ، في السيتوبلازم ونواة clitins ، هناك بروتينات نقل مختلفة. في الدم ، البروتينات هي ناقلات ، فهي تعرف الهرمونات وتربطها وتحملها إلى أهداف الكليتين. بروتينات النقل ، على سبيل المثال ، الهيموجلوبين والهيموسيانين ، التي تتحمل الحامض ، والميوغلوبين ، الذي يخفف الحامض في الميازخ.

إنقاذ.يمكن ترسيب السناجب Zavdyaki في الجسم في احتياطي الكلام. يعمل ألبومين البيض كبروتين لتخزين الماء في بياض البيض ، وكازين الحليب هو مصدر للطاقة ، ويتم إطلاق بروتين الفريتين في خلية البويضة والطحال والكبد.

زهيسنا. في حالة اختراق البروتينات أو الكائنات الحية الدقيقة في الجسم ، حيث قد يكون لها قوة مستضدية ، فإن الخلايا الليمفاوية في الدم تنشئ بروتينات خاصة - الأجسام المضادة ، zdatnі zv'yazuvati و zneshkodzhuvati їх. يتم إزالة بروتين الليزوزيم ، وهو إنزيم يكسر الجدران البكتيرية ، من الدموع. يلتصق الفيبرين والثرومبين بمسامير النزيف.

المحفز.البروتينات هي محفزات بيولوجية. على سبيل المثال ، بيبسين ، التربسين وفي.

• الهيكلية (الكيراتين في الخارج ، خياطة الفبروين ، الكولاجين
• نشيط
• روخوفي (أكتين ، ميوسين) ؛
• النقل (الهيموغلوبين) ؛
• قطع الغيار (الكازين ، الزلال البيضاوي) ؛
• zahisnі (الغلوبولين المناعي) رقيق.
• محفز (إنزيمات) ؛

قيمة البروتينات والانزيمات

الطالب الثاني

بين البيض ، هناك ميزات خاصة وحتى فئة فرعية مهمة - الإنزيمات.

الإنزيمات عبارة عن بروتينات قد يكون لها نشاط تحفيزي ، أي. مما يسرع من تجاوز ردود الفعل. جميع الإنزيمات خاصة جدًا بركائزها i ، الصوت ، تحفز أكثر من تفاعل واحد كامل. تضاف العوامل العددية لعمل الإنزيمات: الأس الهيدروجيني ، درجة الحرارة ، التخزين الأيوني للوسط ، إلخ.

الأمراض معروفة على نطاق واسع ، والتي تسمى نقص الإنزيم. بعقب: لا يتم تعريض الحليب بشكل مفرط (لا يوجد إنزيم اللاكتيز) ؛ نقص الفيتامينات (نقص الفيتامينات) قد تكون أهمية نشاط الإنزيم في الأم البيولوجية ذات أهمية كبيرة لتشخيص المرض. على سبيل المثال ، بالنسبة لنشاط الإنزيمات في البلازما ، يشار إلى التهاب الكبد الفيروسي.

إنزيمات vikoristovuyut كعامل تفاعلي لتشخيص بعض الأمراض.

أمراض الإنزيمات vikoristovuyut іz lіkuvannya deyih. تطبيق بعض مستحضرات إنزيم البنكرياتين ، فيستال ، ليداز.

إنزيمات vikoristovuyutsya في الصناعة.

في صناعة المواد الغذائية ، تُستخدم الخميرة بالنيابة لتحضير المشروبات غير الكحولية ، والعصائر ، والأطعمة المعلبة ، ولحوم البقر ، واللحوم المدخنة.

في المخلوقات ، تكون الإنزيمات راكدة أثناء تحضير العلف.

إنزيمات vikoristovuyutsya لتحضير مواد التصوير الفوتوغرافي.

Fermenti vikoristovuyutsya لتجهيز الكتان والقنب.

إنزيمات vikoristovuyutsya لـ po'yakshennya shkiri في صناعة shkiryanіy.

تدخل الإنزيمات إلى مستودع المساحيق الصحيحة.

انعكاسي - مرحلة التقييم

والآن ، للمساعدة في الاختبار ، سنراجع بطاقات الإشارة ، كما لو كنت قد أتقنت المادة.

عند المطالبة "تاك" ، أعطِ بطاقة حمراء ، على موجه "مرحبًا" باللون الأزرق.

1. يتم تضمين الأحماض الأمينية في مخزن البروتينات ، والتي تتشابك مع بعضها البعض مع وصلات مائية.

2. رابط الببتيد يسمى الرابط بين مجموعة كربوكسيل من حمض أميني ونيتروجين من مجموعة أمينية لحمض أميني آخر. (لذا)

3. تشكل البروتينات الجزء الرئيسي من الكلمات العضوية للكليتين. (لذا)

4. بيلوك - مونومر. (أهلاً)

5. ناتج التحلل المائي للروابط الببتيدية هو الماء. (أهلاً)

6. منتجات التحلل المائي للروابط الببتيدية - الأحماض الأمينية. (لذا)

7. البروتين جزيء ضخم. (لذا)

8. محفزات الخلايا - الحبوب. (لذا)

9. استخدام البروتينات لحمل الحمض وثاني أكسيد الكربون. (لذا)

10. لا ترتبط المناعة بالبروتينات. (أهلاً)

التحقق الذاتي(الشريحة 18)

1. وجود رابطة الببتيد في البروتينات ، مما يسمح بالتمارين:

أ) م. لومونوسيف ;

ب ) A Ya. Danilevsky;

ج) V.V. ماركيفنيكوف.

د) على سبيل المثال. فيشر.

2. ما هي وظيفة الأنسولين في الجسم؟

أ) الدم Spriyaє zsіdannyu ؛

ب) إنشاء مجمعات ببروتينات الطرف الثالث ؛

ج) حمل O2 في ميازخ.

ز) تنظيم التمثيل الغذائي للجلوكوز.

3. تقليد البنية الثلاثية لجزيء البروتين:

أ) كرة من الخيط

ب) الملف الكهربائي مجعد على شكل كرة ؛

ج) هوائي التلفزيون.

د) تقويم سلك الهاتف.

4. ما اسم البروتين الذي كان أول من فك شفرة التركيب الأول؟

أ) الريبونوكلياز.

ب) الأنسولين ;

ب) غلوبين.

د) الميوجلوبين.

5. المحفزات البيولوجية - الخطابات ذات الطبيعة البروتينية - تسمى:

أ) الهرمونات ;

ب) إنزيم ;

ب) الفيتامينات.

د) الكربوهيدرات.

6. كيف تحدد بنية جزيء البروتين النشاط البيولوجي المحدد للبروتين؟

أ) الرابع;

ب) تريتينا.

ب) الثانوية.

د) بيرفينا.

7. ما نوع الرابطة الكيميائية التي تعزز البنية الثانوية لجزيء البروتين؟

أ) فودنيفا

ب) أنا.

ب) الببتيد.

د) مسعور.

8. حدد المستودع الأولي للبروتينات البسيطة:

ب) ، N ، Pro ، N ، S ؛

د) الجدول الدوري بأكمله.

انعكاس

تواصل العبارة

1) اليوم في الدرس …… ..

2) الآن أعرف …….

3) أنا في الدرس.

العمل في المنزل

1. ESSE حول الموضوع: ما الذي يمكنني فعله أيضًا بعد تلقي المعلومات؟

2. أضعاف حول موضوع "بيلوك". سينكوين. (5 صفوف)

Visnovok قبل الدرس

لقد تعلمنا الدرس من كلمة "الحياة". نريد إنهاء الدرس ، لكننا نفهم أن "أن نعيش لا يعني أن نعرف!

أن تعيش - tse تعني أن تحلم على نطاق واسع وبحرية!

أن تعيش - لا يعني أن تخلق ، بشكل غير مسموع عمليًا ، بإلهام لا يوصف!

أدب Vikoristovuvana

1. ج. خومتشينكو. كيمياء ساخنة. م: Prosvitnitstvo ، 1993.
2. في. جيريكيف. الكيمياء العضوية. م: Prosvitnitstvo ، 2003.
3. في. زاخاروف ، زي ، ج. مامونتوف ، ف. سيفوكيك. بيولوجيا القوانين العالمية: كتيب لعدد 10-11 فئة من أسس الإضاءة العالمية الأساسية. م: 2003
4. أ. روفينسكي ، إل في فيسوتسكا ، إس إم جلاجوليف. علم الأحياء العالمي: عامل بارع للصفوف 10-11 مع كروم ميتة. م: Prosvitnitstvo ، 1993.